Différence clé - Holoenzyme vs Apoenzyme
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui augmentent la vitesse des réactions chimiques dans le corps. Ce sont des protéines composées de séquences d'acides aminés. Les enzymes interviennent dans les réactions chimiques sans être consommées. Ils sont spécifiques aux substrats et aux réactions chimiques. La fonction de l'enzyme est soutenue par différentes petites molécules non protéiques. Ils sont appelés cofacteurs. Ils aident les enzymes dans leur action catalytique. Ces cofacteurs peuvent être des ions métalliques ou des coenzymes; ils peuvent également être des molécules inorganiques ou organiques. De nombreuses enzymes nécessitent un cofacteur pour devenir actives et initier la fonction catalytique. Sur la base de la liaison avec le cofacteur, les enzymes ont deux formes appelées apoenzyme et holoenzyme. le différence clé entre l'holoenzyme et l'apoenzyme est que l'apoenzyme est le composant protéique de l'enzyme qui est inactif et non lié au cofacteur, tandis que l'holoenzyme est le composant protéique de l'enzyme et le cofacteur lié qui crée la forme active de l'enzyme.
Qu'est-ce que Holoenzyme ?
Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions biochimiques dans les cellules. La plupart des enzymes nécessitent une petite molécule non protéique pour initier les fonctions catalytiques. Ces molécules sont appelées cofacteurs. Les cofacteurs sont principalement des molécules inorganiques ou organiques. Les cofacteurs sont classés en deux types principaux nommés ions métalliques et coenzymes. La liaison du cofacteur est essentielle pour l'activation de l'enzyme et l'initiation de la réaction chimique. Lorsque le composant protéique de l'enzyme est lié au cofacteur, la molécule complète est appelée holoenzyme. L'holoenzyme est catalytiquement active. Par conséquent, il se lie activement aux substrats et augmente la vitesse de la réaction. Les coenzymes se lient de manière lâche aux enzymes tandis que les groupes prothétiques se lient étroitement aux apoenzymes. Certains cofacteurs se lient au site actif de l'enzyme. Lors de la liaison, il modifie la conformation de l'enzyme et améliore la liaison des substrats au site actif de l'enzyme.
L'ADN polymérase et l'ARN polymérase sont deux holoenzymes. L'ADN polymérase nécessite des ions magnésium pour devenir actifs et initier la polymérisation de l'ADN. L'ARN polymérase a besoin du facteur sigma pour sa fonction catalytique.
Qu'est-ce qu'Apoenzyme ?
Apoenzyme est l'enzyme avant la liaison avec le cofacteur. En d'autres termes, l'apoenzyme est la partie protéique de l'enzyme qui n'a pas de cofacteur. L'apoenzyme est catalytiquement inactive et incomplète. Il forme un système enzymatique actif en se combinant avec un coenzyme et détermine la spécificité de ce système pour un substrat. Il existe de nombreux cofacteurs qui se lient aux apoenzymes pour fabriquer des holoenzymes. Les coenzymes courantes sont le NAD+, le FAD, la coenzyme A, les vitamines B et la vitamine C. Les ions métalliques courants qui se lient aux apoenzymes sont le fer, le cuivre, le calcium, le zinc, le magnésium, etc. Les cofacteurs se lient étroitement ou lâchement à l'apoenzyme pour convertir l'apoenzyme en holoenzyme. Une fois le cofacteur retiré de l'holoenzyme, il est à nouveau converti en apoenzyme, qui est inactive et incomplète.
La présence du cofacteur sur le site actif de l'apoenzyme est essentielle car ils fournissent des groupes ou des sites que la partie protéique de l'enzyme ne possède pas pour catalyser la réaction.
Figure 01: Apoenzyme et Holoenzyme
Quelle est la différence entre Holoenzyme et Apoenzyme ?
Holoenzyme contre Apoenzyme |
|
| L'holoenzyme est une enzyme active constituée d'une apoenzyme liée à son cofacteur. | Apoenzyme est le composant protéique dépourvu de son cofacteur. |
| Cofacteur | |
| L'holoenzyme est liée à son cofacteur. | Apoenzyme est le composant enzymatique sans le cofacteur. |
| Activité | |
| L'holoenzyme est catalytiquement active. | Apoenzyme est catalytiquement inactif. |
| Exhaustivité | |
| L'holoenzyme est terminée et peut initier la réaction. | Apoenzyme est incomplète et ne peut pas initier la réaction. |
| Exemples | |
| L'ADN polymérase, l'ARN polymérase sont des exemples d'holoenzymes. | L'aspartate transcarbamoylase est un exemple d'apoenzyme. |
Résumé – Holoenzyme vs Apoenzyme
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques des cellules. Ils réduisent l'énergie nécessaire à l'apparition de la réaction. Les enzymes augmentent la vitesse de réaction en induisant activement la conversion du substrat en produits. Ils catalysent spécifiquement les réactions sans entrer dans les réactions. Les enzymes sont composées de molécules de protéines. La partie protéique de l'enzyme est connue sous le nom d'apoenzyme. L'apoenzyme a besoin d'être liée à de petites molécules non protéiques appelées cofacteurs pour devenir active. Lorsque l'apoenzyme se lie au cofacteur, le complexe est appelé holoenzyme. L'holoenzyme est catalytiquement active pour initier la réaction chimique. Le substrat se lie à l'holoenzyme, pas à l'apoenzyme. C'est la différence entre l'holoenzyme et l'apoenzyme.
Télécharger la version PDF de Holoenzyme vs Apoenzyme
Vous pouvez télécharger la version PDF de cet article et l'utiliser à des fins hors ligne conformément aux notes de citation. Veuillez télécharger la version PDF ici Différence entre l'holoenzyme et l'apoenzyme.
