La principale différence entre l'ubiquitination et la sumoylation est que l'ubiquitination est une modification post-traductionnelle qui peut marquer les protéines pour la dégradation ou avoir d'autres fonctions de séparation, tandis que la sumoylation est une modification post-traductionnelle qui n'est pas utilisée dans les cellules pour marquer les protéines pour dégradation.
Les modifications post-traductionnelles sont des modifications covalentes et enzymatiques qui se produisent après la synthèse des protéines. Ces modifications régulent les activités des protéines. L'attachement de petits groupes chimiques, de sucre, de lipides et de polypeptides modifie les protéines. L'ubiquitine est le modificateur polypeptidique le plus connu. De plus, il existe plusieurs protéines de type ubiquitine. Le petit modificateur lié à l'ubiquitine (SUMO) est l'un de ces modificateurs. Par conséquent, l'ubiquitination et la sumoylation sont deux modifications post-traductionnelles. L'ubiquitination marque les protéines pour la dégradation. En revanche, la sumoylation n'est pas utilisée pour marquer les protéines en vue de leur dégradation. Les deux modifications régulent la localisation et l'activité des protéines. Ce sont des processus réversibles.
Qu'est-ce que l'ubiquitination ?
L'ubiquitine est un modificateur de polypeptide. C'est une petite protéine agissant comme une étiquette moléculaire dans la modification post-traductionnelle des protéines. L'ubiquitination est le processus qui utilise l'ubiquitine pour la modification post-traductionnelle. Différentes enzymes catalysent la conjugaison covalente de l'ubiquitine aux protéines. Elle se déroule en présence d'ATP. Les enzymes qui catalysent l'ubiquitination sont les enzymes d'activation de l'ubiquitine, les enzymes de conjugaison de l'ubiquitine et les ligases d'ubiquitine.
Figure 01: Ubiquitination
L'ubiquitination joue un rôle important dans le ciblage des protéines pour la dégradation protéolytique. De plus, l'ubiquitination peut également réguler la localisation et l'activité des protéines. Ce processus peut être inversé grâce à l'action des enzymes déubiquitinases.
Qu'est-ce que la SUMOylation ?
SUMOylation est une autre modification post-traductionnelle utilisant de petits modificateurs de type ubiquitine (SUMO). La fixation covalente des SUMO modifie la structure et la fonction de la protéine. La SUMOylation modifie de manière covalente un grand nombre de protéines impliquées dans de nombreux processus cellulaires, notamment l'expression des gènes, la structure de la chromatine, la transduction du signal et la maintenance du génome.
Figure 02: Protéine SUMO
SUMOylation régule la localisation et l'activité des protéines similaires à l'ubiquitination. Cependant, contrairement à l'ubiquitination, la sumoylation ne marque ni ne marque les protéines pour la dégradation. Semblable à l'ubiquitination, la sumoylation est un processus enzymatique qui est catalysé par des enzymes.
Quelles sont les similitudes entre l'ubiquitination et la SUMOylation ?
- L'ubiquitination et la sumoylation sont deux modifications post-traductionnelles importantes.
- La sumoylation et l'ubiquitination sont des processus réversibles.
- Ils jouent un rôle crucial dans les fonctions biologiques.
- Certaines protéines peuvent être modifiées par SUMO et l'ubiquitine.
- Les deux processus modifient la fonction des protéines.
- De plus, les deux modifications post-traductionnelles régulent la localisation et l'activité des protéines.
- Ils ont besoin d'une cascade d'enzymes.
Quelle est la différence entre l'ubiquitination et la SUMOylation ?
L'ubiquitination et la SUMOylation sont deux modifications post-traductionnelles qui altèrent la fonction des protéines. L'ubiquitination est la conjugaison covalente de l'ubiquitine aux protéines tandis que la SUMOylation est l'ajout de SUMO aux protéines. De plus, l'ubiquitination marque les protéines pour la dégradation protéolytique tandis que la SUMOylation ne marque pas les protéines pour la dégradation. C'est donc la principale différence entre l'ubiquitination et la sumoylation.
L'infographie ci-dessous montre plus de détails sur la différence entre l'ubiquitination et la sumoylation.
Résumé - Ubiquitination vs SUMOylation
L'ubiquitination et la sumoylation sont deux modifications post-traductionnelles importantes. Les deux sont des processus réversibles catalysés par des enzymes. Dans l'ubiquitination, l'ubiquitine est le modificateur du polypeptide tandis que dans la sumoylation, les SUMO sont les modificateurs. Les ubiquitines sont conjuguées de manière covalente avec des protéines et modifient leur structure et leur fonction. Les SUMO sont ajoutés aux protéines lors de la sumoylation. La SUMOylation est analogue à l'ubiquitylation en termes de schéma de réaction et de classes d'enzymes utilisées. Mais, l'ubiquitination marque les protéines pour la dégradation dépendante du protéasome, tandis que la sumoylation n'implique pas le marquage des protéines pour la dégradation. C'est donc la principale différence entre l'ubiquitination et la sumoylation.
