La principale différence entre les chaperons et les chaperonines est que les chaperons remplissent un large éventail de fonctions, notamment le repliement et la dégradation de la protéine, l'aide à l'assemblage des protéines, etc., tandis que la fonction clé des chaperonines est d'aider au repliement. de grosses molécules de protéines.
Chaperons moléculaires ou chaperons sont des molécules de protéines qui aident au processus de repliement des protéines dans des structures complexes. Par conséquent, les chaperonines sont un type de chaperon, qui comprend des protéines de choc thermique. Parmi tous les types de chaperons, les chaperonines sont les protéines les plus étudiées en raison du rôle important qu'elles jouent lors du repliement correct des protéines. Par conséquent, l'action des chaperons et des chaperonines empêche l'agrégation irréversible des protéines et permet ainsi leur fonctionnalité. Les chaperons et les chaperonines diffèrent minutieusement en fonction de la fonctionnalité des deux molécules.
Que sont les chaperons ?
Les chaperons sont des protéines qui aident à l'assemblage des protéines, au repliement des protéines et au processus de dégradation des protéines. Par conséquent, il existe de nombreuses classes d'escortes moléculaires. Les chaperons qui se lient aux surfaces hydrophobes des protéines facilitent le repliement et empêchent l'agrégation irréversible des protéines. De plus, les chaperons peuvent être classés en différentes classes en fonction de la taille et du compartiment cellulaire. Les chaperonines sont l'une des classes les plus importantes de chaperons, qui sont des protéines de choc thermique.
Figure 01: Action du chaperon
De plus, les chaperons sont nécessaires au processus de dégradation des protéines. Lorsque les protéines subissent un mauvais repliement, les chaperons sont impliqués dans le processus d'ubiquitination conduisant à la destruction de la protéine.
Que sont les chaperonines ?
Chaperonin est une classe de chaperons spécifiquement impliqués dans le repliement des grandes protéines. Ils ont une structure spécifique. Les chaperonines comprenaient une structure à deux cycles qui peut être soit homo-dimère, soit hétéro-dimère. Ces deux structures annulaires forment deux cavités centrales. Chaque sous-unité a un domaine qui peut se lier à la surface hydrophobe de la protéine. Une fois la liaison effectuée, les chaperonines apportent un changement conformationnel à la protéine. Cela permet le repliement correct de la protéine.
Figure 02: Chaperonines
Il existe deux grandes catégories de chaperonines, à savoir les chaperonines du groupe I et les chaperonines du groupe II. Les chaperonines du groupe I sont procaryotes et comprennent principalement les protéines de choc thermique bactériennes telles que Hsp60 et GroEL procaryote. Les chaperonines du groupe II comprennent les chaperonines archéennes et eucaryotes. Certaines des chaperonines du groupe II sont des polypeptides liés au complexe T et GroES.
Quelles sont les similitudes entre les chaperons et les chaperonins ?
- Les chaperons et les chaperonines sont des protéines.
- Ils sont principalement impliqués dans le repliement des protéines.
- Les deux se lient aux régions hydrophobes de la protéine.
- Ils peuvent être synthétisés in vitro et peuvent être utilisés dans de nombreuses recherches liées au mauvais repliement des protéines.
Quelle est la différence entre les chaperons et les chaperonins ?
Les chaperons sont des protéines impliquées dans le repliement, la dégradation et l'assemblage des protéines. Ainsi, il existe plusieurs sous-classes de chaperons basés sur le mécanisme d'action. Certains impliquent le repliement des protéines tandis que d'autres impliquent la solubilisation des protéines agrégées. D'autre part, les chaperonines sont un type de chaperons, qui impliquent spécifiquement le repliement des grandes protéines. C'est la principale différence entre les chaperons et les chaperonines. De plus, il existe deux groupes de chaperonines; chaperonines du groupe I et chaperonines du groupe II.
L'infographie ci-dessous présente la différence entre les chaperons et les chaperonines sous forme de tableau.
Résumé – Chaperons vs Chaperonins
Les chaperons sont une large classe de biomolécules, qui sont des protéines. Ils aident au repliement, à la dégradation et à l'assemblage des protéines. Les chaperonines sont une classe de chaperons qui fonctionnent spécifiquement dans le repliement des grandes protéines. Par conséquent, la principale différence entre les chaperons et les chaperonines est basée sur la fonction des deux protéines. Ils diffèrent également par leur structure. Les chaperons varient en structure alors que les chaperonines ont une structure spécifique à deux anneaux.
