La principale différence entre la calmoduline et la troponine C est que la calmoduline ne peut se lier qu'aux ions calcium, tandis que la troponine C est capable de se lier aux ions calcium et magnésium.
La calmoduline et la troponine C sont des protéines chez les eucaryotes. Les deux agissent comme des protéines messagères liant le calcium. Plus important encore, la calmoduline ne peut se lier qu'au calcium, tandis que la troponine C peut se lier à la fois au calcium et au magnésium.
Qu'est-ce que la calmoduline ?
Calmodulin fait référence à la protéine modulée par le calcium. On le trouve dans toutes les cellules eucaryotes. Il peut également agir comme une protéine de liaison au calcium intermédiaire multifonctionnelle. Cette protéine agit comme une cible intercellulaire pour les ions calcium messagers secondaires. De plus, pour l'activation de la protéine calmoduline, la liaison des ions calcium messagers secondaires est nécessaire. Une fois activé, il peut faire partie de la voie de transduction du signal calcique.
Figure 01: Calmoduline
Quand on considère la structure de cette protéine, c'est une petite protéine ayant environ 148 acides aminés. Il a environ deux régions globulaires. Chacune de ces régions contient deux motifs en main EF qui peuvent se lier aux ions calcium. Il existe une région de liaison flexible entre ces régions globulaires. Par conséquent, la molécule de calmoduline possède quatre sites de liaison aux ions calcium.
De plus, la protéine calmoduline peut se lier à diverses molécules cibles. Par conséquent, il est très important d'avoir une flexibilité dans cette protéine. La forme générique des rainures non polaires dans les sites de liaison lui permet de se lier à une variété de cibles.
Qu'est-ce que la troponine C ?
La troponine C est une protéine qui fait partie du complexe troponine. Il existe quatre motifs EF dans la molécule de troponine C pour la liaison des ions calcium. De plus, cette protéine existe en tant que composant de filaments minces en combinaison avec l'actine et la tropomyosine.
Une molécule de troponine C contient deux lobes: le lobe N et le lobe C. Le lobe C est important en tant que composant structurel et aide à se lier au domaine N de la troponine I. De plus, le lobe C est capable de se lier avec des ions calcium ou des ions magnésium. Cependant, le lobe N ne se lie qu'aux ions calcium. C'est le lobe régulateur de cette protéine et après s'être lié avec un ion calcium, il peut se lier au domaine C de la troponine I.
Figure 02: Structure et liaison de la troponine C
Il existe deux sous-types de troponine C: la troponine lente et la troponine rapide. De plus, il existe également un certain nombre de mutations pour cette protéine. Ces mutations peuvent provoquer des altérations structurelles de la troponine C ainsi que de la liaison des ions calcium et magnésium. Ces mutations peuvent provoquer des anomalies dans les contractions musculaires.
Quelle est la différence entre la calmoduline et la troponine C ?
La calmoduline et la troponine C sont des protéines chez les eucaryotes. Ces deux protéines ont quatre motifs en main EF qui peuvent se lier aux ions calcium (et/ou magnésium). Cependant, la principale différence entre la calmoduline et la troponine C est que la calmoduline ne peut se lier qu'aux ions calcium, tandis que la troponine C est capable de se lier aux ions calcium et magnésium.
L'infographie ci-dessous résume la différence entre la calmoduline et la troponine C.
Résumé – Calmoduline vs Troponine C
La calmoduline et la troponine C sont des protéines chez les eucaryotes. La principale différence entre la calmoduline et la troponine C est que la calmoduline ne peut se lier qu'aux ions calcium, tandis que la troponine C est capable de se lier aux ions calcium et magnésium.
