Différence clé - Topoisomérase I vs II
L'ADN est nécessaire à une cellule pour se diviser en deux cellules filles par division cellulaire. L'ADN est dupliqué par réplication de l'ADN. Ainsi, il devrait y avoir un mécanisme spécial afin de répliquer l'ADN en spirale très enroulé. La topoisomérase est une enzyme qui peut couper l'ADN à un point particulier et démêle la torsion de l'ADN et soulage la nature supercoil de l'ADN. C'est l'enzyme qui participe à l'enroulement et au déroulement de l'ADN. Le problème d'enroulement de l'ADN est soulevé en raison de la structure entrelacée de l'ADN double brin. Ces types de problèmes topologiques créés dans les doubles brins d'ADN peuvent être corrigés par les topoisomérases. Ils coupent généralement le squelette phosphate d'ADN sur l'un ou les deux brins et permettent à la structure de superenroulement d'ADN d'être déroulée. Plus tard, le squelette d'ADN est à nouveau scellé. Les topoisomérases bactériennes et humaines ont des mécanismes similaires. Les topoisomérases I et II sont des méthodes de traitement de l'ADN superenroulé. La topoisomérase I coupe un brin dans l'ADN double brin et aucun ATP n'est requis pour sa fonction. D'autre part, la topoisomérase, II coupe les deux brins d'ADN et a besoin d'ATP pour son activité. C'est la principale différence entre la topoisomérase I et II.
Qu'est-ce que la Topoisomérase I ?
Topoisomérase I est une classe d'enzymes qui implique la régulation du superenroulement de l'ADN. Ils gèrent le surenroulement dans l'ADN en créant des cassures simple brin et en reléguant les brins d'ADN. Leur rôle est très important pour la réplication et la transcription de l'ADN. Ils sont subdivisés en type IA et type IB. Les topoisomérases de type IA sont appelées topoisomérases procaryotes I. D'autre part, les topoisomérases de type IB sont appelées topoisomérases eucaryotes I. Les topoisomérases de type IA et de type IB sont fonctionnellement différentes. La topoisomérase procaryote I ne peut que revivre les superenroulements d'ADN négatifs. Et la topoisomérase eucaryote I peut introduire des superenroulements d'ADN positifs, ils séparent également l'ADN du chromosome fille après réplication et relâchent cet ADN.
Figure 01: Topoisomérase I et II
La topoisomérase I d'Ecoli est une holoenzyme avec trois atomes de Zn (II) dans les motifs de tétracystéine près de son extrémité carboxy. Il pèse 97 kDa. La topoisomérase I présente plusieurs caractéristiques inhabituelles. Il n'a pas besoin d'hydrolyser l'ATP pour catalyser le réarrangement topologique de l'ADN. La caractéristique sortante de la topoisomérase I est qu'il s'agit d'un monomère entièrement fonctionnel, tandis que la plupart des enzymes qui impliquent les réarrangements topologiques complexes de l'ADN sont de nature oligomère.
Qu'est-ce que la Topoisomérase II ?
Afin de gérer les enchevêtrements d'ADN et les supercoils, la topoisomérase de type II coupe simultanément les deux brins d'ADN. Ils ont besoin d'hydrolyser l'ATP pour cette activité. La topoisomérase de type II modifie le nombre de liaisons de l'ADN circulaire de ± 2. Elles sont généralement classées en deux catégories, à savoir le type II A et le type IIB.
Figure 02: Topoisomérase II
Les topoisomérases de type II A comprennent l'ADN gyrase bactérienne, la topoisomérase eucaryote II, la topoisomérase virale eucaryale alpha et bêta et la topoisomérase IV. Les topoisomérases de type II B comprennent la topoisomérase VI trouvée dans les archées et la topoisomérase VI trouvée dans les plantes supérieures. La fonction de la topoisomérase II coupe les deux brins d'une double hélice d'ADN et fait passer une autre hélice d'ADN ininterrompue à travers celle-ci. Enfin, les bouts coupés sont à nouveau relégués. Les molécules inhibitrices de la topoisomérase II peuvent être trouvées sous les formes Hu-331, ICRF-193 et mitindomide.
Quelles sont les similitudes entre la topoisomérase I et II ?
- Les deux sont des enzymes impliquées dans le soulagement des supercoils.
- Les deux se trouvent dans les organismes procaryotes ainsi que dans les organismes eucaryotes.
- Les fonctions de la topoisomérase I et II sont très importantes pour maintenir la bonne réplication et transcription de l'ADN dans la cellule vivante.
- Les deux sont de nature protéique.
Quelle est la différence entre la topoisomérase I et II ?
Topoisomérase I vs Topoisomérase II |
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La topoisomérase de type I est une enzyme qui modifie le degré de surenroulement de l'ADN en provoquant des cassures et une relégation à un seul brin. | La topoisomérase de type II est une enzyme qui modifie le degré de surenroulement de l'ADN en provoquant la rupture et la relégation des doubles brins. |
Hydrolyse de l'ATP | |
La topoisomérase I n'a pas besoin d'hydrolyser l'ATP pour sa fonction. | La topoisomérase II doit avoir besoin de l'hydrolyse de l'ATP pour fonctionner. |
Briser l'ADN | |
La topoisomérase I fait des cassures à un seul brin. | La topoisomérase II rompt les doubles brins. |
Structure | |
Topoisomérase I est un monomère. | Topoisomérase II est un hétérodimère. |
Modifier le numéro de liaison de l'ADN circulaire | |
La topoisomérase I modifie le nombre de liaisons de l'ADN circulaire par unités de strictement 1 ou par multiples de 1(n). | La topoisomérase II modifie le nombre de liaisons de l'ADN circulaire par unités de ±2. |
Résumé – Topoisomérase I vs II
Les topoisomérases sont les enzymes impliquées dans l'enroulement ou le déroulement de l'ADN. Ils soulagent les superenroulements d'ADN et facilitent la réplication et la transcription de l'ADN. Ces enzymes peuvent être trouvées dans presque tous les organismes tels que; humains, bactéries, plantes supérieures, autres bactéries et archées. Les réarrangements topologiques de l'ADN sont effectués par des topoisomérases. L'hydrolyse de l'ATP n'est pas nécessaire au fonctionnement de la topoisomérase I. La topoisomérase I coupe le brin unique de l'ADN. D'autre part, la topoisomérase II coupe les deux brins d'ADN et a besoin d'ATP pour sa fonction ou son activité. Plus tard, ces coupures dans la colonne vertébrale de l'ADN sont à nouveau scellées. Les topoisomérases bactériennes et humaines ont des mécanismes similaires dans la nature. C'est la différence entre la topoisomérase I et II.
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