Différence clé - Transposases bactériennes vs intégrases rétrovirales
Le matériel génétique transportable a évolué avec deux stratégies majeures pour se déplacer d'une région à l'autre à l'intérieur et entre les génomes. Une méthode consiste à se déplacer à travers une molécule d'ARN avant la formation d'une molécule d'ADN tandis que l'autre voie implique des intermédiaires d'ADN. Les transposases et les intégrases virales sont des exemples d'un tel matériel génétique transposable. Les transposases bactériennes se lient à l'extrémité des transposons et facilitent la catalyse du mouvement des transposons vers une autre partie du génome par divers mécanismes. Les intégrases rétrovirales sont des enzymes qui aident à l'intégration du matériel génétique d'un rétrovirus tel que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule hôte qu'il infecte. C'est la principale différence entre les transposases bactériennes et les intégrases rétrovirales.
Que sont les transposases bactériennes ?
La transposase peut être définie comme une enzyme liée à l'extrémité des transposons qui facilite la catalyse du mouvement des transposons vers une autre partie du génome par divers mécanismes. Ces mécanismes comprennent le « mécanisme de copier-coller » et le « mécanisme de transposition réplicative ». La transposase a d'abord été introduite par le clonage de l'enzyme nécessaire à la transposition du transposon Tn3. Deux stratégies importantes ont été utilisées par les éléments génétiques transposables pour le déplacement entre génomes ou d'un site à un autre. Le transport à travers un intermédiaire d'ARN avant la synthèse d'une copie d'ADN est une stratégie tandis que l'autre est liée uniquement aux intermédiaires d'ADN. Les réactions de recombinaison impliquées dans l'intégration des deux éléments ont lieu grâce à des enzymes spécifiques à l'élément. Ainsi, dans un cas d'éléments d'ADN, ces enzymes sont connues sous le nom de transposases tandis que dans un cas d'éléments d'ARN, elles sont connues sous le nom d'intégrases.
Lorsque l'on compare les différences entre les deux stratégies de transposition, le processus d'insertion semble être chimiquement identique. Mais, des preuves récentes suggèrent que certaines similitudes dans le mécanisme d'intégration sont observées dans les régions des séquences d'acides aminés qui forment un site actif; le motif DDE. Cinq familles de transposases sont actuellement en cours de classification mais le nombre de familles doit encore augmenter avec de nouveaux caractères de transposase. Les familles comprennent la transposase DDE, la transposase tyrosine (Y), la transposase sérine (S), la transposase à cercle roulant, les transcriptases inverses/endonucléases (RT/En), etc. Ces familles utilisent des mécanismes catalytiques uniques pour la rupture et la réunion de l'ADN. La transposase DDE est impliquée dans le mécanisme de copier-coller du transposon d'origine et porte trois ensembles d'acides aminés conservés, à savoir; aspartate (D), aspartate (D) et glutamate (E). Les tyrosine transposases interviennent également dans le mécanisme de copier-coller par l'utilisation de résidus de tyrosine, qui sont spécifiques au site.
Figure 01: Transposases bactériennes
Les sérine transposases impliquent un intermédiaire d'ADN circulaire et effectuent le mécanisme de copier-coller comme les familles ci-dessus. La transposase à cercle roulant implique le mécanisme de copie dans lequel un seul brin est directement copié dans le site cible par réplication de l'ADN. Cela garantit que le brin matrice et le brin copié ont un brin nouvellement synthétisé. La transposase des transcriptases inverses/endonucléases a divers mécanismes de transposition.
Que sont les intégrases rétrovirales ?
Dans le contexte de l'intégrase rétrovirale, elle est considérée comme une enzyme rétrovirale qui aide à l'intégration du matériel génétique du rétrovirus tel que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée. Ces intégrases rétrovirales sont le plus souvent confondues avec les intégrases phagiques. Des exemples d'intégrases de phage sont l'intégrase de phage X. Mais ce sont des enzymes complètement différentes et il ne faut pas les confondre. En ce qui concerne la formation du complexe de pré-intégration rétrovirale, l'intégrase rétrovirale joue un rôle majeur. Les protéines d'intégrase rétrovirale sont généralement constituées de trois (03) domaines canoniques. Ces domaines sont connectés par des éditeurs de liens flexibles.
Les trois domaines comprennent un domaine N-terminal de liaison au zinc où trois faisceaux hélicoïdaux sont connectés et stabilisés par coordination avec l'implication d'un cation Zn2+, un pli RNase H domaine central catalytique et un domaine de liaison à l'ADN C-terminal, qui est un pli SH3. Par enquête et grâce à des informations biochimiques et structurelles, il suggère que l'intégrase rétrovirale a la capacité de fonctionner comme un dimère de gradateurs (tétramère). Dans le contexte de la multimérisation et de la liaison à l'ADN viral, les trois domaines de la protéine intégrase rétrovirale. La fonction principale de l'intégrase rétrovirale est d'insérer son matériel génétique dans l'ADN hôte. Cette étape est l'étape la plus cruciale dans la réplication virale du virus VIH. Une fois intégré avec succès, il sera là dans l'ADN chromosomique de la cellule pour le reste de sa durée de vie.
Figure 02: Intégrases rétrovirales
Par conséquent, une fois intégré, il n'y a pas de retour pour la cellule. Ces intégrases rétrovirales impliquent la catalyse de deux réactions majeures, notamment le traitement de l'extrémité 3' et la ligature covalente. Au cours du traitement de l'extrémité 3', 2 à 3 nucléotides des deux extrémités 3' de l'ADN viral sont retirés dans le but de révéler les dinucléotides CA des extrémités 3' de l'ADN viral, et pendant la ligature covalente, les extrémités 3' traitées de l'ADN viral est ligaturé de manière covalente dans l'ADN chromosomique de l'hôte.
Quelle est la similitude entre les transposases bactériennes et les intégrases rétrovirales ?
Les transposases bactériennes et les intégrases rétrovirales ont des séquences d'acides aminés similaires
Quelle est la différence entre les transposases bactériennes et les intégrases rétrovirales ?
Transposases bactériennes vs intégrases rétrovirales |
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| La transposase bactérienne est une enzyme liée à l'extrémité des transposons tout en facilitant la catalyse du mouvement des transposons vers une autre partie du génome par divers mécanismes. | Les intégrases rétrovirales sont considérées comme une enzyme rétrovirale qui aide à l'intégration du matériel génétique des rétrovirus tels que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée. |
| Régions de liaison | |
| Des régions de liaison hautement spécifiques sont nécessaires pour les transposases bactériennes. | Moins ou pas de séquence nucléotidique nécessaire pour la liaison. |
Résumé - Transposases bactériennes vs intégrases rétrovirales
Les transposases bactériennes sont considérées comme une enzyme rétrovirale qui aide à l'intégration du matériel génétique des rétrovirus tels que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée. Deux stratégies importantes ont été utilisées par les éléments génétiques transposables pour le déplacement entre génomes ou d'un site à un autre. Cinq familles de transposases sont actuellement en cours de classification mais le nombre de familles doit encore augmenter avec de nouveaux caractères de transposase. L'intégrase rétrovirale est considérée comme une enzyme rétrovirale qui aide à l'intégration du matériel génétique du rétrovirus tel que le VIH dans le matériel génétique (ADN) de la cellule infectée. Les protéines d'intégrase rétrovirale sont généralement constituées de trois (03) domaines canoniques. La fonction principale de l'intégrase rétrovirale est d'insérer son matériel génétique dans l'ADN hôte. Cette étape est l'étape la plus cruciale dans la réplication virale du virus VIH. Par conséquent, une fois intégré, il n'y a pas de retour pour la cellule. C'est la différence entre les transposases bactériennes et l'intégrase rétrovirale.
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