La principale différence entre IgG IgM IgA IgE et IgD est le type de chaîne lourde dans chaque anticorps. Alors que l'IgG a une chaîne lourde de type γ, l'IgM a une chaîne lourde de type μ. En revanche, IgA a une chaîne lourde de type α, IgE a une chaîne lourde de type ε et IgD a une chaîne lourde de type δ.
La production d'anticorps a lieu en réponse à un antigène dans le cadre de l'activation des mécanismes immunitaires adaptatifs chez les animaux de niveau supérieur. L'interaction anticorps-antigène active des réactions telles que l'agglutination, la neutralisation, l'opsonisation, l'activation du complément et l'activation des cellules B qui participent à faciliter un mécanisme de réponse immunitaire contre un organisme étranger. Les anticorps varient dans leurs aspects structurels et fonctionnels.
Qu'est-ce que l'IgG ?
L'immunoglobuline G ou IgG est la classe la plus courante d'immunoglobuline présente en grande quantité dans les liquides tissulaires et le sang. Il a une concentration sérique de plus de 75 %. Le poids moléculaire de l'IgG est de 150 000 D. L'IgG est un monomère et les chaînes lourdes de l'IgG appartiennent au type γ.
Figure 01: Structures 2D et 3D des IgG
Il existe deux sites de liaison à l'antigène. Les sous-classes d'IgG comprennent IgG1, IgG2, IgG3 et IgG4. L'IgG est le seul type d'immunoglobuline capable de traverser le placenta. L'IgG participe à l'induction de la protection immunitaire depuis la petite enfance car l'IgG est également transmise de la mère au bébé pendant l'allaitement. La fonction clé des IgG est de participer aux réactions immunitaires d'opsonisation et de neutralisation. Il participe également à l'activation des réponses secondaires lors des réactions immunitaires.
Qu'est-ce que l'IgM ?
L'immunoglobuline M ou IgM a une structure pentamère unique et est donc le plus grand type d'anticorps. D'un poids moléculaire d'environ 900 000 D, il représente près de 10 % des anticorps totaux dans le sérum. La structure pentamère unique facilite 10 sites de liaison à l'antigène. Les chaînes lourdes des IgM sont composées de type μ. Il possède également une liaison disulfure caractéristique reliant chaque monomère.
Figure 02: Activation des IgM dans les infections bactériennes
La fonction principale des IgM est d'activer la réponse immunitaire primaire. C'est aussi un bon activateur du système du complément et participe à l'agglutination. Par conséquent, l'IgM joue un rôle important dans les infections bactériennes.
Qu'est-ce que l'IgA ?
L'immunoglobuline A ou IgA est un anticorps dimère qui contient un élément spécial appelé élément sécrétoire. En raison de son arrangement structurel, le poids moléculaire est supérieur à celui des classes d'anticorps qui ont des structures monomères. Il est de 385 000,00 D. Il possède 4 sites de liaison à l'antigène avec des chaînes lourdes composées de type α. Il a deux sous-classes: IgA1 et IgA2.
Figure 03: Structure 3D des IgA
En raison de sa capacité à agir comme élément sécrétoire, ce type d'anticorps se trouve principalement dans les sécrétions corporelles telles que les larmes, la salive, les sécrétions respiratoires et intestinales et les sécrétions muqueuses. De plus, il est également présent dans le colostrum. Environ 15 % des anticorps sériques totaux sont responsables de la classe des anticorps IgA. L'IgA ne participe pas à l'activation du système du complément; cependant, sa fonction principale est de s'exprimer dans les tissus, empêchant la colonisation d'organismes étrangers tels que les bactéries.
Qu'est-ce que l'IgE ?
L'immunoglobuline E ou IgE est le type d'immunoglobuline le moins présent dans le sérum. Il représente moins de 0,01 % des immunoglobulines sériques totales. Sa structure est monomérique et la chaîne lourde est composée de type ε. De plus, son poids moléculaire est d'environ 200 000 D. L'IgE possède deux sites de liaison à l'antigène similaires à celui de l'IgG.
Figure 04: Différentes confirmations d'IgE
La fonction principale des IgE est d'activer les réactions allergiques en réponse à des conditions telles que l'asthme et le rhume des foins. Dans un aspect plus large, l'activation des IgE est observée lors des réactions d'hypersensibilité de type I. En réponse à l'interaction anticorps-antigène, la sécrétion d'histamines est favorisée. Il n'a pas la capacité d'activer le système du complément. Il joue également un rôle dans la défense contre les infections parasitaires.
Qu'est-ce que l'IgD ?
L'immunoglobuline D ou IgD est également une immunoglobuline monomérique qui ne possède que 2 sites de liaison à l'antigène. Il a le poids moléculaire le plus bas, environ 185 000 D. L'IgD représente environ <0,5% de la concentration totale d'anticorps dans le sérum. La chaîne lourde est composée du type δ. Le rôle des IgD n'est pas très spécifique, mais elles participent principalement à l'activation des lymphocytes B lors de la réponse immunitaire adaptative. Ils n'activent pas le système du complément. Ils sont incapables de traverser le placenta.
Quelles sont les similitudes entre IgG IgM IgA IgE et IgD ?
- Tous sont composés de chaînes lourdes et de chaînes légères.
- Ce sont des glycoprotéines.
- De plus, tous les types d'anticorps pourraient faciliter la liaison anticorps-antigène.
- De plus, la liaison anticorps-antigène est facilitée par la présence de sites de liaison à l'antigène dans tous les anticorps.
- Ils sont présents dans le sérum.
- Tous participent à l'activation des réponses immunitaires adaptatives.
- Tous les anticorps peuvent être détectés à l'aide de techniques immunitaires telles que le dosage immunologique radio (RIA) ou le dosage immuno-enzymatique (ELISA).
- Ils jouent un rôle important dans le diagnostic et la pathologie.
Quelle est la différence entre IgG IgM IgA IgE et IgD ?
La principale différence entre IgG IgM IgA IgE et IgD est le type de chaîne lourde que possède chaque type d'anticorps. IgG a le type γ de chaîne lourde; IgM a le type μ de chaîne lourde; IgA a une chaîne lourde de type α; IgE a une chaîne lourde de type ε et IgD a une chaîne lourde de type δ. De plus, leurs arrangements structurels varient également, ce qui entraîne des poids moléculaires variés pour chaque type d'anticorps. De plus, la manière dont chaque anticorps agit varie également. Alors que les IgG et IgM peuvent activer le système du complément, les autres types d'anticorps ne sont pas capables de le faire. De plus, seules les IgG peuvent traverser le placenta.
L'infographie ci-dessous présente les différences entre IgG IgM IgA IgE et IgD sous forme de tableau pour une comparaison côte à côte.
Résumé – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
Les anticorps sont dérivés des cellules B et jouent un rôle important dans l'immunité adaptative. Il existe cinq classes principales d'anticorps qui diffèrent principalement en fonction du type de chaîne lourde qu'ils possèdent. IgG IgM IgA IgE et IgD ont respectivement des types de chaînes lourdes γ, μ, α, ε et δ. De plus, ils diffèrent également dans leurs structures car les IgG, IgE et IgD atteignent des structures monomères, les IgM atteignent une structure pentamérique et les IgA atteignent une structure dimère. La façon dont ils activent les réponses immunitaires est également différente selon les différentes classes d'anticorps. Les IgG et IgM sont capables d'activer le système du complément, mais les autres types ne le sont pas. Voici donc le résumé de la différence entre IgG IgM IgA IgE et IgD.
