La principale différence entre les enzymes allostériques et non allostériques est que les enzymes allostériques ont des sites allostériques autres que leurs sites actifs pour la liaison des molécules régulatrices, tandis que les enzymes non allostériques n'ont qu'un site actif pour se lier au substrat.
Il existe différentes manières de réguler les enzymes. La régulation allostérique est une de ces formes de régulation enzymatique. La régulation allostérique est facilitée par des enzymes appelées enzymes allostériques. Les molécules régulatrices se lient aux sites allostériques possédés par l'enzyme et régulent l'activité enzymatique. Par conséquent, les enzymes allostériques sont également connues comme enzymes régulatrices. La spécialité des enzymes allostériques est qu'elles possèdent des sites supplémentaires autres que le site actif principal.
Que sont les enzymes allostériques ?
Les enzymes allostériques sont un type d'enzyme qui possède des sites allostériques pour la liaison des molécules régulatrices. Ces sites sont situés dans les différentes sous-unités protéiques de l'enzyme. Une molécule régulatrice peut être un inhibiteur ou un activateur. Lorsqu'un inhibiteur se lie à l'enzyme, l'activité enzymatique diminue. Lorsqu'un activateur se lie à l'enzyme, la fonction enzymatique augmente. Ce type de régulation de l'activité enzymatique est connu sous le nom de régulation allostérique. Une enzyme allostérique est spécifique de son substrat et de ses molécules régulatrices (modulateurs). L'interaction de la molécule régulatrice/modulatrice avec l'enzyme est réversible et non covalente. Une réaction catalysée par une enzyme allostérique montre une courbe sigmoïdale.
Figure 01: Inhibition allostérique
La régulation allostérique se déroule comme un mécanisme de rétroaction. Dans la rétro-inhibition, la molécule régulatrice est un inhibiteur et elle inhibe la réaction. Dans un mécanisme de rétroaction positive, une molécule effectrice ou un activateur qui se lie au site allostérique augmente la vitesse de réaction. La liaison du modulateur allostérique à une enzyme allostérique modifie la conformation de la protéine, affectant ainsi sa fonction. La pyruvate kinase, la ribonucléotide réductase, l'aspartate transcarbamoylase et l'ADP-glucose pyrophosphorylase sont plusieurs exemples d'enzymes allostériques.
Que sont les enzymes non allostériques ?
Les enzymes non allostériques sont les enzymes qui ne traitent pas les sites allostériques autres que le site actif. Par conséquent, ce sont des enzymes simples qui n'ont qu'un seul site actif enzymatique. Ces enzymes sont des enzymes spécifiques au substrat. Ce sont également des enzymes non régulatrices. Leurs réactions montrent une courbe hyperbolique.
Figure 02: Courbe hyperbolique représentée par une enzyme non allostérique
Lorsqu'il y a un inhibiteur compétitif, la vitesse de réaction diminue. Un inhibiteur compétitif est similaire au substrat. Par conséquent, il entre en compétition avec le substrat pour se lier au site actif. Lorsque le substrat ne parvient pas à se lier au site actif, le complexe substrat-enzyme ne peut pas se former, de sorte que la vitesse de réaction diminue.
Quelles sont les similitudes entre les enzymes allostériques et non allostériques ?
- Les enzymes allostériques et non allostériques sont deux types d'enzymes.
- Ils sont constitués de protéines.
- Ils catalysent les réactions biochimiques dans les cellules vivantes.
- Les deux types d'enzymes restent inchangés à la fin de la réaction.
- Une petite concentration de ces enzymes suffit à catalyser une réaction.
- Ils sont sensibles aux changements de pH et de température.
Quelle est la différence entre les enzymes allostériques et non allostériques ?
Une enzyme allostérique est une enzyme qui possède un site supplémentaire appelé site régulateur ou site allostérique pour la liaison d'une molécule régulatrice. Une enzyme non allostérique est une enzyme simple qui n'a qu'un site actif pour la liaison de son substrat. C'est donc la principale différence entre les enzymes allostériques et non allostériques.
L'infographie suivante répertorie les différences entre les enzymes allostériques et non allostériques sous forme de tableau pour une comparaison côte à côte.
Résumé - Enzymes allostériques vs non allostériques
L'enzyme allostérique est une enzyme régulatrice qui possède un site allostérique autre que le site actif. Par conséquent, une molécule régulatrice peut se lier au site allostérique et réguler l'activité enzymatique. En revanche, l'enzyme non allostérique n'a pas de site allostérique. Il n'a qu'un site actif. Les enzymes non allostériques ne sont pas des enzymes régulatrices. Les enzymes allostériques sont à la fois spécifiques du substrat et de la molécule régulatrice, tandis que les enzymes non allostériques sont spécifiques du substrat. Voici donc le résumé de la différence entre les enzymes allostériques et non allostériques.
