La principale différence entre PFK-1 et PFK-2 est que PFK-1 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate et de l'ATP en fructose 1, 6-bisphosphate et ADP tandis que PFK-2 catalyse la synthèse du fructose 2, 6-bisphosphate de fructose 6-phosphate.
Phosphofructokinase-1 (PFK-1) et phosphofructokinase-2 (PFK-2) sont deux enzymes. PFK-1 est une enzyme glycolytique qui catalyse la réaction du fructose 6-phosphate, le convertissant en fructose 1,6-bisphosphate. C'est l'étape limitante de la glycolyse. Lorsque le taux de glucose est élevé, et qu'il est nécessaire de réguler la glycolyse, la PFK-2 catalyse la synthèse du fructose 2,6-bisphosphate à partir du fructose 6-phosphate. Le fructose 2, 6-bisphosphate est un puissant activateur allostérique de PFK-1 afin d'améliorer la dégradation du glucose. PFK-2 n'est pas une enzyme glycolytique. Mais, PFK-1 et PFK-2 agissent sur le même substrat.
Qu'est-ce que le PFK-1 ?
PFK-1 est la première enzyme engagée dans la glycolyse. En fait, c'est l'enzyme limitant la vitesse de la glycolyse. Il catalyse la conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1,6-bisphosphate. PFK-1 utilise l'ATP pour cette réaction. Par conséquent, PFK-1 est affecté par la concentration d'ATP. L'inhibition de PFK-1 par l'ATP fait partie de la boucle de rétroaction négative qui régule le flux de glycolyse dans un état aérobie. Outre l'ATP, l'activité de PFK-1 est régulée par plusieurs autres molécules, dont le fructose 2, le 6-bisphosphate, l'AMP et le citrate.
Figure 01: PFK-1
Fructose 2, 6-bisphosphate est un puissant activateur allostérique de PFK-1. Dans des conditions physiologiques, PFK-1 reste inactif. Lorsqu'il interagit avec le fructose 2, 6-bisphosphate, il devient actif et stimule la voie glycolytique pour augmenter la dégradation du glucose. Le flux dans le sens de la glycolyse est fortement augmenté par le fructose 2,6-bisphosphate en raison de sa capacité d'activation allostérique de PFK-1. De la même manière, l'AMP agit également comme effecteur allostérique pour activer PFK-1. En revanche, le citrate agit comme un inhibiteur allostérique de PFK1. Le magnésium agit comme cofacteur pour PFK-1.
Qu'est-ce que le PFK-2 ?
Fructose 2, 6-bisphosphate est un métabolite qui régule la glycolyse et la gluconéogenèse. La PFK-2 ou phosphofructokinase-2 est l'enzyme qui catalyse la synthèse du fructose 2,6-bisphosphate à partir du fructose 6-phosphate. Semblable à PFK-1, PFK-2 agit sur le même substrat. Cependant, contrairement à PFK-1, l'activité de PFK-2 n'est pas affectée par la concentration d'ATP. Le phosphoénolpyruvate et le citrate peuvent inhiber cette enzyme, tandis que l'orthophosphate inorganique peut stimuler l'action de la PFK-2.
Figure 02: PFK-2
Structurellement, PFK-2 existe avec la fructose-2, 6-bisphosphatase en tant qu'enzyme bifonctionnelle abrégée en PFK-2/FBPase-2. PFK-2 phosphoryle le fructose 6-phosphate en utilisant de l'ATP. D'autre part, la FBPase-2 déphosphoryle le fructose 2, 6-bisphosphate pour produire du fructose 6-phosphate et du Pi. Par conséquent, PFK-2 possède à la fois des activités kinase et phosphatase. Lorsque le taux de glucose est élevé, l'insuline augmente l'activité kinase de l'enzyme PFK-2 pour entraîner la synthèse accrue de fructose 2, 6-bisphosphate. Il stimule la glycolyse en raison de l'activation de PFK-1 par le fructose 2, 6-bisphosphate. En revanche, lorsque l'activité phosphatase de PFK-2 est exprimée, elle décompose le fructose 2, 6-bisphosphate en fructose 6-phosphate, stimulant la gluconéogenèse et inhibant la glycolyse.
Quelles sont les similitudes entre PFK1 et PFK-2 ?
- PFK-1 et PFK-2 sont deux enzymes.
- Le substrat des enzymes PFK-1 et PFK-2 est le même: le fructose 6-phosphate.
- Les deux enzymes sont importantes dans la régulation de la glycolyse.
- Les réactions catalysées par les deux enzymes produisent de l'ADP à partir de l'ATP.
- Le citrate peut inhiber ces deux enzymes.
Quelle est la différence entre PFK-1 et PFK-2 ?
PFK-1 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1, 6-bisphosphate. En revanche, PFK-2 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate en fructose 2, 6-bisphosphate. C'est donc la principale différence entre PFK1 et PFK-2. Contrairement à PFK-1, PFK-2 possède à la fois une activité kinase et phosphatase; c'est donc une enzyme bifonctionnelle. De plus, le fructose 2,6-bisphosphate est un puissant activateur allostérique de PFK-1, tandis que PFK-2 catalyse la synthèse de fructose 2,6-bisphosphate. C'est donc une autre différence entre PFK-1 et PFK-2. Plus important encore, l'activité de PFK-1 est affectée par l'ATP, tandis que l'activité de PFK-2 n'est pas affectée par la concentration d'ATP.
L'infographie suivante répertorie les différences entre PFK-1 et PFK-2 sous forme de tableau pour une comparaison côte à côte.
Résumé – PFK-1 vs PFK-2
PFK-1 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate et de l'ATP en fructose 1, 6-bisphosphate et ADP. PFK-2 catalyse la synthèse du fructose 2,6-phosphate à partir du fructose 6-phosphate. L'activité de PFK-1 est affectée par la concentration d'ATP. En revanche, PFK-2 n'est pas affecté par la concentration d'ATP. Plus important encore, PFK-2 possède à la fois des activités kinase et phosphatase; c'est donc une enzyme bifonctionnelle. PFK-1 n'est pas une enzyme bi-fonctionnelle. De plus, PFK-1 est une enzyme limitant la vitesse de la glycolyse, tandis que PFK-2 n'est pas considérée comme une enzyme glycolytique. Voici donc le résumé de la différence entre PFK-1 et PFK-2.
