Différence clé - Affinité vs Avidité
L'interaction antigène-anticorps est une interaction cruciale dans les cellules pour réagir contre les infections. Les antigènes sont les particules étrangères qui pénètrent dans les cellules hôtes. Ils sont principalement composés de polysaccharides ou de glycoprotéines et ont des formes particulières. L'interaction entre l'antigène et l'anticorps se produit selon la liaison correcte des deux parties par les liaisons non covalentes telles que les liaisons hydrogène, les liaisons de van der Waals, etc. Cette interaction est réversible. L'affinité et l'avidité sont deux paramètres qui mesurent la force de l'interaction antigène-anticorps en immunologie. le différence clé entre l'affinité et l'avidité est que l'affinité est la mesure de la force de l'interaction individuelle entre un épitope et un site de liaison de l'anticorps, tandis que l'avidité est la mesure des liaisons globales entre les déterminants antigéniques et les sites de liaison à l'antigène de l'anticorps multivalent.. L'affinité est un facteur qui influence l'avidité de l'interaction antigène-anticorps.
Qu'est-ce que l'affinité ?
L'affinité est une mesure de l'interaction entre un site de liaison à l'antigène de l'anticorps et un épitope de l'antigène. La valeur d'affinité reflète le résultat net des forces attractives et répulsives entre l'épitope individuel et le site de liaison individuel. Une valeur d'affinité élevée est le résultat d'une forte interaction avec des forces plus attractives entre l'épitope et le site de liaison Ab. Une faible valeur d'affinité indique le faible équilibre entre les forces attractives et répulsives.
L'affinité des anticorps monoclonaux peut être facilement mesurée car ils ont un épitope unique et sont homogènes. Les anticorps polyclonaux évaluent une valeur d'affinité moyenne en raison de leur nature hétérogène et de leurs différences d'affinités envers les différents épitopes antigéniques.
Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) est une nouvelle technique en pharmacologie qui permet de mesurer l'affinité des anticorps. Il en résulte des données plus précises, pratiques et informatives pour la détermination de l'affinité. Les anticorps de haute affinité se lient rapidement à l'épitope et forment une liaison forte qui persiste pendant les tests immunologiques, tandis que les anticorps de faible affinité dissolvent l'interaction et ne sont pas détectés par les tests.
Qu'est-ce que l'avidité ?
L'avidité d'un anticorps est une mesure de la force globale de la liaison entre les antigènes et l'anticorps. Cela dépend de plusieurs facteurs tels que l'affinité de l'anticorps envers l'antigène, la valence de l'antigène et de l'anticorps et l'arrangement structurel de l'interaction. Si l'anticorps et l'antigène sont multivalents et ont un arrangement structurel favorable, l'interaction reste très forte en raison d'une avidité élevée. L'avidité montre toujours une valeur supérieure à la somme des affinités individuelles.
La plupart des antigènes sont multimériques et la plupart des anticorps sont multivalents. Par conséquent, la plupart des interactions antigène-anticorps restent fortes et stables en raison de la forte avidité du complexe antigène-anticorps.
Figure01: Affinité et avidité d'un anticorps
Quelle est la différence entre l'affinité et l'avidité ?
Affinité vs Avidité |
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| L'affinité fait référence à la force de l'interaction entre un épitope antigénique et un site de liaison à l'antigène de l'anticorps. | L'avidité est la mesure de la force globale de l'interaction entre les épitopes antigéniques et l'anticorps multivalent. |
| Occurrence | |
| Cela se produit entre l'épitope individuel et le site de liaison individuel | Cela se produit entre les antigènes multivalents et les anticorps. |
| Valeur | |
| L'affinité est l'équilibre des forces attractives et répulsives. | L'avidité peut être considérée comme une valeur supérieure à la somme des affinités individuelles. |
Résumé – Affinité vs Avidité
L'interaction antigène-anticorps est une interaction spécifique, réversible et non covalente importante dans les études immunologiques. Il est similaire à l'interaction enzyme-substrat. Un antigène spécifique se lie à un anticorps spécifique. L'affinité et l'avidité sont deux mesures de cette interaction. L'affinité reflète la force d'une interaction entre un épitope et un site de liaison à l'antigène de l'anticorps. L'avidité reflète la force globale du complexe antigène-anticorps. C'est la différence entre l'affinité et l'avidité. L'avidité est le résultat de multiples affinités qui se produisent dans un complexe antigène-anticorps puisque la plupart des antigènes et des anticorps sont multivalents et maintiennent plusieurs interactions pour stabiliser la liaison.
