La principale différence entre l'activateur enzymatique et l'inhibiteur enzymatique est que l'activateur enzymatique peut augmenter l'activité d'une enzyme, tandis que l'inhibiteur enzymatique peut diminuer l'activité d'une enzyme.
Les enzymes sont des protéines constituées d'acides aminés et sont des catalyseurs biologiques. Un catalyseur est un composé qui peut diminuer la vitesse de réaction d'une réaction chimique. Deux types de composés peuvent affecter l'activité des enzymes; ce sont des activateurs et des inhibiteurs. Parlons plus en détail de ces composés.
Qu'est-ce que l'activateur d'enzymes ?
Les activateurs enzymatiques sont des espèces chimiques qui peuvent se lier à une enzyme pour augmenter son activité. Par conséquent, ils peuvent affecter directement l'activité d'une enzyme. Ils agissent de manière opposée à celle des inhibiteurs enzymatiques. La plupart du temps, ils agissent en se liant à certaines régions, autres que les sites actifs de l'enzyme. C'est ce que nous appelons les "sites allostériques" de l'enzyme.
Parfois, le substrat ou le réactif lui-même agit comme activateur lorsque ce réactif se lie à un site actif de l'enzyme. Par conséquent, il peut augmenter l'affinité de l'enzyme pour les substrats et activer également d'autres sites actifs. Quelques exemples importants de ces molécules incluent l'hexokinase-I et la glucokinase.
Qu'est-ce qu'un inhibiteur d'enzyme ?
Les inhibiteurs d'enzymes sont des espèces chimiques qui peuvent se lier à une enzyme pour diminuer son activité. Par conséquent, ils peuvent affecter directement l'activité d'une enzyme. Ils agissent de manière opposée à celle des activateurs enzymatiques. De même, la plupart des inhibiteurs bloquent les sites actifs de l'enzyme. De ce fait, ils peuvent diminuer l'activité de l'enzyme.
Figure 01: Liaison des inhibiteurs et des activateurs dans le site allostérique d'une enzyme
Parfois, ils se lient également aux sites allostériques. La liaison de cette molécule peut être réversible ou irréversible. Dans la liaison réversible, les inhibiteurs sont éliminés de l'enzyme après avoir bloqué la liaison du substrat. Au contraire, dans une liaison irréversible, les inhibiteurs peuvent modifier la forme du site actif de manière irréversible. Par conséquent, plus aucun substrat ne se liera au site actif de l'enzyme. Certains exemples typiques incluent les médicaments, les inhibiteurs de la ribonucléase, etc.
Quelle est la différence entre l'activateur d'enzymes et l'inhibiteur d'enzymes ?
Les activateurs enzymatiques sont des espèces chimiques qui peuvent se lier à une enzyme pour augmenter son activité. Par conséquent, ils peuvent affecter l'activité d'une enzyme. Certains exemples courants d'activateurs enzymatiques comprennent l'hexokinase-I et la glucokinase. Les inhibiteurs d'enzymes sont des espèces chimiques qui peuvent se lier à une enzyme pour diminuer son activité. Par conséquent, ils peuvent affecter l'activité d'une enzyme de manière décroissante. C'est donc la principale différence entre l'activateur enzymatique et l'inhibiteur enzymatique. Certains exemples courants d'inhibiteurs d'enzymes incluent les médicaments, les inhibiteurs de la ribonucléase, etc.
Résumé - Activateur d'enzymes vs inhibiteur d'enzymes
Les activateurs et les inhibiteurs sont deux molécules qui peuvent affecter l'activité d'une enzyme. La différence entre l'activateur enzymatique et l'inhibiteur enzymatique réside dans le fait que les activateurs enzymatiques peuvent augmenter l'activité d'une enzyme, tandis que les inhibiteurs enzymatiques peuvent diminuer l'activité d'une enzyme..
