Lock vs Key vs Induced Fit
Les enzymes sont connues comme des catalyseurs biologiques, qui sont utilisées dans presque toutes les réactions cellulaires, dans les organismes. Ils peuvent augmenter la vitesse d'une réaction biochimique, sans que l'enzyme elle-même ne soit modifiée par la réaction. En raison de sa réutilisabilité, même une petite concentration d'une enzyme peut être très efficace. Toutes les enzymes sont des protéines et de forme globulaire. Cependant, comme tous les autres catalyseurs, ces catalyseurs biologiques ne modifient pas la quantité finale de produits et ils ne peuvent pas provoquer de réactions. Contrairement aux autres catalyseurs normaux, les enzymes ne catalysent qu'un seul type de réaction réversible, dite de réaction spécifique. Depuis, les enzymes sont des protéines; ils peuvent fonctionner dans une certaine plage de température, de pression et de pH. La plupart des enzymes catalysent les réactions en créant une série de «complexes enzyme-substrat». Dans ces complexes, le substrat se lie le plus étroitement aux enzymes correspondant à l'état de transition. Cet état a l'énergie la plus basse; il est donc plus stable que l'état de transition d'une réaction non catalysée. Par conséquent, une enzyme réduit l'énergie d'activation de la réaction biologique, qu'elle catalyse. Deux théories principales sont utilisées pour expliquer comment se forment les complexes enzyme-substrat. Il s'agit de la théorie du verrou et de la clé et de la théorie de l'ajustement induit.
Modèle de serrure et clé
Les enzymes ont une forme très précise, qui comprend une fente ou une poche appelée sites actifs. Dans cette théorie, le substrat s'insère dans un site actif comme une clé dans une serrure. Ce sont principalement les liaisons ioniques et les liaisons hydrogène qui maintiennent le substrat dans les sites actifs pour former le complexe enzyme-substrat. Une fois formée, l'enzyme catalyse la réaction en aidant à changer le substrat, soit en le séparant, soit en recouvrant les morceaux ensemble. Cette théorie dépend du contact précis établi entre les sites actifs et le substrat. Par conséquent, cette théorie peut ne pas être totalement correcte, en particulier lorsque le mouvement aléatoire des molécules de substrat est impliqué.
Modèle à ajustement induit
Dans cette théorie, le site actif change de forme pour envelopper une molécule de substrat. L'enzyme, après liaison avec un substrat particulier, prend sa forme la plus efficace. Par conséquent, la forme de l'enzyme est affectée par le substrat comme la forme d'un gant affectée par la main qui le porte. Ensuite, à son tour, la molécule d'enzyme déforme la molécule de substrat, tendant les liaisons et rendant le substrat moins stable, abaissant ainsi l'énergie d'activation de la réaction. Étant donné que l'énergie d'activation est faible, la réaction se produit à grande vitesse pour former les produits. Une fois les produits libérés, le site d'activation de l'enzyme reprend sa forme d'origine et se lie à la molécule de substrat suivante.
Quelle est la différence entre Lock-and-Key et Induced-Fit ?
• La théorie de l'ajustement induit est une version modifiée de la théorie de la serrure et de la clé.
• Contrairement à la théorie du verrouillage et de la clé, la théorie de l'ajustement induit ne dépend pas du contact précis établi entre le site actif et le substrat.
• Dans la théorie de l'ajustement induit, la forme de l'enzyme est affectée par le substrat alors que, dans la théorie de la serrure et de la clé, la forme du substrat est affectée par l'enzyme.
• Dans la théorie de la serrure et de la clé, les sites actifs ont une forme précise, alors que dans la théorie de l'ajustement induit, le site actif n'a initialement pas de forme précise, mais plus tard, la forme du site est formée en fonction du substrat, qui va se lier.
