La principale différence entre le site allostérique et le site actif est qu'un site allostérique est une région d'une enzyme qui permet aux molécules activatrices ou inhibitrices de se lier à l'enzyme et d'activer ou d'inhiber l'activité enzymatique, tandis qu'un site actif est un région d'une enzyme où les molécules de substrat se lient et catalysent la réaction aboutissant à la production de produits particuliers.
Les enzymes sont des protéines qui favorisent les réactions biochimiques dans le corps humain. L'un des rôles les plus importants des enzymes est la digestion. Les enzymes aident également à respirer, à développer les muscles, la fonction nerveuse et à éliminer les toxines dans le corps. Les enzymes ont différentes zones dans la structure où les molécules peuvent se lier et catalyser des réactions. Les sites allostériques et les sites actifs sont deux zones différentes de la structure enzymatique qui facilitent la liaison des molécules et les réactions chimiques ultérieures.
Qu'est-ce qu'un site allostérique ?
Le site allostérique est une région d'une enzyme qui permet aux molécules activatrices ou inhibitrices de se lier à l'enzyme qui active ou inhibe l'activité enzymatique. Les enzymes fonctionnent à des températures différentes selon l'environnement. Plusieurs facteurs, dont la chaleur, le froid, le pH, l'emplacement dans le corps et d'autres substances, influencent l'activité enzymatique en plus du substrat principal. Certaines substances se lient à l'enzyme sur un site différent du site actif normal. Ces sites qui permettent à d'autres substances de se lier sont appelés sites allostériques. Les sites allostériques permettent à d'autres substances d'activer, d'inhiber ou de désactiver l'activité enzymatique. Cela se produit lorsque d'autres substances se lient au site allostérique et modifient la confirmation ou la forme de l'enzyme.
Figure 01: Site allostérique
Un exemple d'activateur allostérique est la liaison de l'oxygène à l'hémoglobine. La liaison allostérique de l'oxygène à l'hémoglobine modifie la confirmation de l'hémoglobine et augmente son affinité pour plus d'oxygène. Ce processus garantit que l'hémoglobine transportera la quantité maximale d'oxygène des zones riches en oxygène comme les poumons. Un autre exemple d'inhibiteur allostérique est un ATP dans la respiration cellulaire. Une enzyme importante impliquée dans la glycolyse est la phosphofructokinase. Cette enzyme convertit l'ADP en ATP. Lorsqu'il y a trop d'ATP dans la cellule, l'ATP sert d'inhibiteur allostérique qui se lie au site allostérique de la phosphofructokinase pour ralentir la conversion de l'ADP en ATP.
Qu'est-ce qu'un site actif ?
Le site actif est la région d'une enzyme où les molécules de substrat se lient et subissent une réaction pour fabriquer des produits. Le site actif est en outre divisé en deux sites distincts: le site de liaison et le site catalytique. Dans le site de liaison, les résidus d'acides aminés du site actif forment des liaisons temporaires avec le substrat. D'autre part, dans le site catalytique, les résidus d'acides aminés du site actif catalysent une réaction de ce substrat.
Figure 02: Site actif
Le site actif d'une enzyme contient généralement trois à quatre acides aminés, tandis que d'autres acides aminés de l'enzyme sont nécessaires pour maintenir la structure tertiaire de l'enzyme. Un site actif d'une enzyme peut catalyser une réaction à plusieurs reprises car les résidus ne sont pas modifiés à la fin de la réaction. Ce processus est réalisé normalement en abaissant l'énergie d'activation de la réaction. Par conséquent, plus de substrats ont suffisamment d'énergie pour subir une réaction chimique.
Quelles sont les similitudes entre le site allostérique et le site actif ?
- Le site allostérique et le site actif sont deux zones différentes de la structure enzymatique qui facilitent la liaison des molécules et les réactions chimiques ultérieures.
- Les deux sites sont constitués d'acides aminés.
- Ces sites ont une forme unique.
- Les deux sites sont très importants pour l'activité enzymatique et la réaction catalysée par les enzymes.
Quelle est la différence entre le site allostérique et le site actif ?
Le site allostérique est une région d'une enzyme qui permet aux molécules activatrices ou inhibitrices de se lier à l'enzyme afin d'activer ou d'inhiber l'activité enzymatique, tandis que le site actif est une région d'une enzyme où les molécules de substrat se lient et catalysent la réaction aboutissant à la fabrication de certains produits. C'est donc la principale différence entre le site allostérique et le site actif. De plus, les sites allostériques ne sont présents que dans les enzymes allostériques, alors que les sites actifs sont présents dans toutes les enzymes.
L'infographie ci-dessous présente les différences entre le site allostérique et le site actif sous forme de tableau pour une comparaison côte à côte.
Résumé - Site allostérique vs site actif
Le site allostérique et le site actif sont deux régions différentes de la structure enzymatique. Le site allostérique est une région d'une enzyme qui permet aux molécules activatrices ou inhibitrices de se lier à l'enzyme qui active ou inhibe l'activité enzymatique, tandis que le site actif est une région d'une enzyme où les molécules de substrat se lient et catalysent la réaction résultant en la production de des produits. C'est donc la principale différence entre le site allostérique et le site actif.
