La principale différence entre l'inhibition non compétitive et l'inhibition allostérique est que, dans l'inhibition non compétitive, la vitesse maximale de réaction catalysée (Vmax) diminue et la concentration du substrat (Km) reste inchangée, tandis que dans l'inhibition allostérique, la Vmax reste inchangée et Km augmente.
Les enzymes sont essentielles pour la plupart des réactions qui se produisent dans les organismes. Habituellement, une enzyme catalyse une réaction en réduisant l'énergie d'activation nécessaire à la réaction. Mais les enzymes doivent être régulées avec soin afin de contrôler les niveaux de produits finaux atteignant des niveaux indésirables. Elle est contrôlée par l'inhibition enzymatique. Un inhibiteur d'enzyme est une molécule qui perturbe la voie de réaction normale entre une enzyme et un substrat.
Un site actif est la région d'une enzyme où les substrats se lient et subissent une réaction chimique. Un site allostérique est l'endroit où il permet aux molécules d'activer ou d'inhiber l'activité enzymatique. La cinétique enzymatique joue un rôle important lors de l'inhibition enzymatique. La vitesse maximale de réaction caractéristique d'une enzyme particulière à une concentration particulière est connue sous le nom de vitesse maximale ou Vmax. La concentration de substrat qui donne le taux qui est la moitié de Vmax est Km.
Qu'est-ce que l'inhibition non compétitive ?
L'inhibition non compétitive est un type d'inhibition enzymatique où l'inhibiteur réduit l'activité enzymatique et se lie aussi bien à l'enzyme, qu'elle soit liée au substrat ou non. En d'autres termes, l'inhibition non compétitive est l'endroit où l'inhibiteur et le substrat se lient tous les deux à l'enzyme à un moment donné. Lorsque le substrat et l'inhibiteur se lient à l'enzyme, il forme un complexe enzyme-substrat-inhibiteur. Une fois ce complexe formé, il ne peut produire aucun produit. Il ne peut que se reconvertir en complexe enzyme-substrat ou en complexe enzyme-inhibiteur.
Figure 01: Inhibition non compétitive
Dans l'inhibition non compétitive, l'inhibiteur a une affinité égale pour l'enzyme et le complexe enzyme-substrat. Le mécanisme le plus courant d'un inhibiteur non compétitif est la liaison réversible de l'inhibiteur à un site allostérique. Mais l'inhibiteur a également la capacité de se lier directement au site actif. Un exemple d'inhibiteur non compétitif est la conversion de la pyruvate kinase en pyruvate. La conversion du phosphoénolpyruvate en pyruvate est catalysée par la pyruvate kinase. Un acide aminé appelé Alanine, qui est synthétisé à partir du pyruvate, inhibe l'enzyme pyruvate kinase pendant la glycolyse. L'alanine agit comme un inhibiteur non compétitif.
Qu'est-ce que l'inhibition allostérique ?
L'inhibition allostérique est un type d'inhibition enzymatique où l'inhibiteur ralentit l'activité enzymatique en désactivant l'enzyme et en se liant à l'enzyme au niveau du site allostérique. Ici, l'inhibiteur n'entre pas directement en compétition avec le substrat au niveau du site actif. Mais, cela modifie indirectement la composition de l'enzyme. Une fois la forme modifiée, l'enzyme devient inactive. Ainsi, il ne peut plus se lier avec le substrat correspondant. Ceci, à son tour, ralentit la formation des produits finaux.
Figure 02: Inhibition allostérique
L'inhibition allostérique empêche la formation de produits inutiles, réduisant ainsi le gaspillage d'énergie. Un exemple d'inhibition allostérique est la conversion de l'ADP en ATP dans la glycolyse. Ici, lorsqu'il y a un excès d'ATP dans le système, l'ATP sert d'inhibiteur allostérique. Il se lie à la phosphofructokinase, qui est l'une des enzymes impliquées dans la glycolyse. Cela ralentit la conversion ADP. En conséquence, l'ATP empêche la production inutile de lui-même. Par conséquent, une production excessive d'ATP n'est pas nécessaire lorsqu'il y a des quantités adéquates.
Quelles sont les similitudes entre l'inhibition non compétitive et l'inhibition allostérique ?
- Les deux types d'inhibitions enzymatiques ralentissent l'activité enzymatique.
- Les inhibiteurs des deux inhibitions enzymatiques n'entrent pas en compétition avec le substrat au niveau du site actif.
- Les inhibiteurs modifient indirectement la composition de l'enzyme.
- Les deux inhibiteurs modifient la forme de l'enzyme.
Quelle est la différence entre l'inhibition non compétitive et l'inhibition allostérique ?
En inhibition non compétitive, la Vmax de la réaction diminue tout en laissant la valeur de Km inchangée. En revanche, dans l'inhibition allostérique, la Vmax reste inchangée et la valeur Km augmente. C'est donc la principale différence entre l'inhibition non compétitive et allostérique. L'inhibition allostérique se concentre davantage sur l'utilisation de produits chimiques qui modifient l'activité enzymatique en se liant à un site allostérique, tandis que les inhibiteurs non compétitifs arrêtent toujours l'enzyme active en se liant directement à un site alternatif.
L'infographie suivante présente les différences entre l'inhibition non compétitive et allostérique pour une comparaison côte à côte.
Résumé - Inhibition non compétitive vs allostérique
L'inhibition non compétitive est une inhibition enzymatique dans laquelle l'inhibiteur réduit l'activité enzymatique et se lie aussi bien à l'enzyme, qu'elle soit liée au substrat ou non. L'inhibition allostérique est un type d'inhibition enzymatique dans lequel l'inhibiteur ralentit l'activité enzymatique en désactivant l'enzyme et se lie à l'enzyme au niveau du site allostérique.le différence clé entre l'inhibition non compétitive et allostérique est que la vitesse maximale de réaction catalysée (Vmax) est réduite et que la concentration du substrat (Km) reste inchangée dans l'inhibition non compétitive tandis que la Vmax reste inchangée et Km est augmenté dans l'allostérique. inhibition.
