Différence clé - Inhibition compétitive vs non compétitive
L'action des inhibiteurs peut être trouvée dans deux types en tant qu'inhibiteurs compétitifs et inhibiteurs non compétitifs en fonction de l'endroit sur l'enzyme où l'inhibiteur se lie. le différence clé entre l'inhibition compétitive et l'inhibition non compétitive est que dans l'inhibition compétitive, la liaison d'un inhibiteur empêche la liaison de la molécule cible avec le site actif de l'enzyme alors que, dans l'inhibition non compétitive, un inhibiteur réduit l'activité d'une enzyme.
Une enzyme est une macromolécule qui peut agir comme un catalyseur biologique. Les enzymes ont des régions appelées sites actifs. Le site actif d'une enzyme est l'endroit où une molécule cible se lie. Cette molécule est connue sous le nom de substrat. Le substrat se lie au site actif et subit des réactions chimiques. Cela donne un rendement maximal en peu de temps. L'enzyme peut également être recyclée et réutilisée. Les inhibiteurs sont des composés qui peuvent empêcher les substrats de subir une certaine réaction chimique.
Qu'est-ce que l'inhibition compétitive ?
L'inhibition compétitive est un type d'inhibition enzymatique dans lequel un inhibiteur se lie aux sites actifs d'une enzyme, empêchant le substrat de se lier à l'enzyme. Le site actif est bloqué par l'inhibiteur, il n'y a donc pas d'espace pour que le substrat se lie à l'enzyme.
Dans ce type d'inhibition, les inhibiteurs qui sont liés aux sites actifs sont similaires à la forme des molécules de substrat (sinon, les inhibiteurs ne peuvent pas se lier au site actif car la forme du site actif ne correspond pas la forme du substrat). Par conséquent, le site actif de l'enzyme ne peut pas se lier à la fois à l'inhibiteur et au substrat. Cela oblige l'inhibiteur à entrer en compétition avec le substrat pour se lier au site actif, ce qui donne le nom d'inhibition compétitive.
Figure 01: Inhibition compétitive dans un diagramme
L'inhibition compétitive peut être évitée en ajoutant de nombreuses molécules de substrat. Cela augmente la probabilité que des sites actifs rencontrent des substrats plutôt que des molécules inhibitrices. La plupart des inhibiteurs compétitifs sont liés au site actif de manière réversible. En effet, l'inhibiteur ne modifie pas la forme du site actif.
Qu'est-ce que l'inhibition non compétitive ?
L'inhibition non compétitive est un type d'inhibition enzymatique dans lequel un inhibiteur réduit l'activité d'une enzyme. Ici, l'inhibiteur peut se lier à l'enzyme même si le substrat est déjà lié au site actif de cette enzyme. Par conséquent, l'inhibiteur ne se lie pas au site actif. Il n'y a donc pas de compétition entre le substrat et l'inhibiteur; cette inhibition est donc appelée inhibition non compétitive. Ensuite, le substrat et l'inhibiteur peuvent être trouvés sur une enzyme en même temps.
Figure 2: Inhibition non compétitive dans un diagramme
Lorsque l'inhibiteur est lié à l'enzyme avec le substrat, le substrat ne peut pas subir la réaction chimique souhaitée pour donner les produits cibles. Les inhibiteurs non compétitifs se lient souvent à l'enzyme de manière irréversible. En effet, la liaison de l'inhibiteur modifie la forme du site actif et le site actif est désactivé.
La forme de l'inhibiteur est complètement différente de celle du substrat car l'inhibiteur n'entre pas en compétition pour les sites actifs de l'enzyme. Les inhibiteurs non compétitifs se lient à des sites proches d'un site actif. Cette liaison provoque l' altération de la forme du site actif.
Quelle est la différence entre l'inhibition compétitive et non compétitive ?
Inhibition compétitive vs inhibition non compétitive |
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| L'inhibition compétitive est un type d'inhibition enzymatique dans lequel un inhibiteur se lie aux sites actifs d'une enzyme, empêchant le substrat de se lier à l'enzyme. | L'inhibition non compétitive est un type d'inhibition enzymatique dans lequel un inhibiteur réduit l'activité d'une enzyme. |
| Compétition avec substrat | |
| Les inhibiteurs compétitifs entrent en compétition avec le substrat pour les sites actifs. | Les inhibiteurs non compétitifs n'entrent pas en compétition avec le substrat pour les sites actifs. |
| Forme de l'inhibiteur | |
| Les inhibiteurs compétitifs ont une forme similaire à celle du substrat | Les inhibiteurs non compétitifs ont une forme différente de la forme du substrat. |
| Présence sur l'enzyme | |
| Le substrat et l'inhibiteur compétitif ne peuvent pas être trouvés sur une enzyme en même temps. | Le substrat et l'inhibiteur non compétitif peuvent être trouvés sur une enzyme en même temps. |
| Méthode de liaison | |
| La liaison des inhibiteurs compétitifs avec le site actif est réversible. | La liaison des inhibiteurs non compétitifs avec le site actif est irréversible. |
| Effet sur la forme du site actif | |
| La forme du site actif ne change pas lorsqu'un inhibiteur compétitif se lie au site actif. | La forme du site actif change lorsqu'un inhibiteur est lié à l'enzyme. |
Résumé - Inhibition compétitive vs non compétitive
La principale différence entre l'inhibition compétitive et l'inhibition non compétitive est que dans l'inhibition compétitive, la liaison d'un inhibiteur empêche la liaison de la molécule cible avec le site actif de l'enzyme alors que, dans l'inhibition non compétitive, un inhibiteur réduit l'activité de une enzyme.
