La principale différence entre la sérine et la tyrosine recombinase est que dans la sérine recombinase, la sérine est l'acide aminé nucléophile utilisé par l'enzyme pour attaquer l'ADN lors de la recombinaison spécifique au site, tandis que dans la tyrosine recombinase, la tyrosine est l'acide aminé nucléophile utilisé par l'enzyme pour attaquer l'ADN lors de la recombinaison site-spécifique.
La recombinaison site-spécifique (recombinaison conservatrice site-spécifique) est un type de technique de recombinaison génétique où l'échange de brins d'ADN a lieu entre des segments ayant un certain degré d'homologie de séquence. Les recombinases spécifiques au site régulent le processus de recombinaison spécifique au site. Ces enzymes sont regroupées en deux familles, la famille des serine recombinases et la famille des tyrosine recombinases. Les noms proviennent du résidu d'acide aminé nucléophile conservé présent dans les deux classes de recombinases ci-dessus qui est utilisé pour attaquer l'ADN et qui lui devient lié de manière covalente lors de l'échange de brins dans la recombinaison site-spécifique.
Qu'est-ce que la sérine recombinase ?
Dans la méthode de recombinaison site-spécifique, deux courtes séquences d'ADN ("sites cibles") sont coupées à des points spécifiques dans les deux brins, et les extrémités coupées sont réunies à de nouveaux partenaires. Les technologies de recombinaison spécifiques au site sont des outils génomiques en génie génétique qui dépendent des enzymes recombinases pour remplacer la section cible de l'ADN. De nombreux systèmes de recombinaison spécifiques au site se sont avérés effectuer ces réarrangements d'ADN à des fins différentes. Mais toutes ces enzymes recombinases appartiennent à deux familles. La sérine recombinase en fait partie. Ils peuvent médier jusqu'à trois types de réarrangements d'ADN: intégration, excision et inversion.
Figure 01: Sérine Recombinase
Les recombinases spécifiques à un site comme la sérine recombinase effectuent un réarrangement de l'ADN en reconnaissant et en se liant à une courte séquence d'ADN (site cible), au niveau de laquelle elles clivent le squelette de l'ADN. Plus tard, l'échange de deux hélices d'ADN se produit et la réunion des brins d'ADN a lieu. Dans la sérine recombinase, la sérine est l'acide aminé utilisé par l'enzyme pour attaquer l'ADN lors de la recombinaison spécifique au site. Lors du clivage de l'ADN, la liaison protéine-ADN se forme via une réaction de transestérification. La liaison phosphodiester est remplacée par la liaison phosphosérine entre le groupe 5'phosphate au site de clivage et le groupe hydroxyle d'un résidu sérine conservé. La nouvelle liaison stocke l'énergie qui est dépensée pour cliver l'ADN sur le site cible. Cette énergie est ensuite utilisée pour relier l'ADN au groupe hydroxyle désoxyribose correspondant sur l'autre site. Des exemples de recombinases à sérine sont les résolvases/invertases à sérine et les intégrases à sérine.
Qu'est-ce que la Tyrosine Recombinase ?
Tyrosine recombinase est l'autre classe d'enzymes qui régule la recombinaison site-spécifique conservatrice. Comme décrit précédemment, la tyrosine recombinase effectue également le réarrangement de l'ADN de la même manière en reconnaissant et en se liant à une courte séquence d'ADN (site cible), au niveau de laquelle ils clivent le squelette de l'ADN. Plus tard, l'échange de deux hélices d'ADN et la réunion des brins d'ADN ont lieu.
Figure 02: Tyrosine Recombinase
Mais dans la tyrosine recombinase, la tyrosine est l'acide aminé utilisé par l'enzyme pour attaquer l'ADN lors de la recombinaison spécifique au site. La caractéristique commune de cette classe est un résidu de tyrosine nucléophile conservé attaquant l'ADN-phosphate scissile pour former une liaison 3'-phosphotyrosine. Les tyrosine recombinases (A1) et les tyrosine intégrases (A2) sont les principaux groupes d'enzymes de la famille des enzymes tyrosine recombinase.
Quelles sont les similitudes entre la sérine et la tyrosine recombinase ?
- C'est une classe d'enzymes recombinases.
- Les deux régulent la recombinaison spécifique au site.
- Ce sont des protéines.
- La réaction chimique de base est la même pour les deux.
- Les deux catalysent les réactions de transestérification.
Quelle est la différence entre la sérine et la tyrosine recombinase ?
Dans la sérine recombinase, la sérine est l'acide aminé nucléophile utilisé par l'enzyme pour attaquer l'ADN lors de la recombinaison spécifique au site. D'autre part, dans la tyrosine recombinase, la tyrosine est l'acide aminé nucléophile utilisé par l'enzyme pour attaquer l'ADN lors de la recombinaison spécifique au site. C'est donc la principale différence entre la sérine et la tyrosine recombinase. La caractéristique commune de la sérine recombinase est qu'elle forme une liaison phosphosérine avec l'ADN, tandis que la tyrosine recombinase forme une liaison phosphotyrosine avec l'ADN au cours du processus de recombinaison spécifique au site.
L'infographie ci-dessous répertorie les différences entre la sérine et la tyrosine recombinase sous forme de tableau.
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Différence entre la sérine et la tyrosine recombinase sous forme tabulaire
Résumé - Serine vs Tyrosine Recombinase
La recombinaison peut se produire entre des molécules d'ADN similaires comme dans la recombinaison d'homologues ou des molécules dissemblables comme dans la recombinaison de non-homologues. La recombinaison site-spécifique est un type de recombinaison génétique dans lequel l'échange de brins d'ADN a lieu entre des segments ayant au moins un certain degré d'homologie de séquence. Elle est catalysée par des recombinases. La plupart des recombinases sont regroupées en deux familles: la serine recombinase et la tyrosine recombinase. La sérine recombinase utilise la sérine comme acide aminé nucléophile pour attaquer l'ADN au cours du processus de recombinaison spécifique au site. La tyrosine recombinase utilise la tyrosine comme acide aminé nucléophile pour attaquer l'ADN au cours du processus de recombinaison spécifique au site. C'est donc la principale différence entre la sérine et la tyrosine recombinase.
