La principale différence entre l'aspartyl cystéine et les sérine protéases réside dans leurs groupes fonctionnels qui agissent comme des résidus catalytiques. Le groupe fonctionnel qui agit comme les résidus catalytiques de l'aspartyl protéase est un groupe acide carboxylique, tandis que dans la cystéine protéase, un groupe thiol ou sulfhydryle agit comme le groupe fonctionnel au niveau du résidu catalytique, et dans la sérine protéase, un groupe hydroxyle ou un alcool agit en tant que groupe fonctionnel sur le résidu catalytique.
Les protéases sont des enzymes qui catalysent la protéolyse, c'est-à-dire la décomposition des protéines en petits polypeptides ou acides aminés. Ce processus a lieu en clivant les liaisons peptidiques au sein des protéines par un processus d'hydrolyse. Les protéases sont impliquées dans de nombreuses fonctions biologiques, telles que la digestion des protéines ingérées, le catabolisme des protéines et la signalisation cellulaire. Les protéases sont présentes dans toutes les formes de vie. L'aspartyl, la cystéine et la sérine sont trois protéases importantes qui jouent un rôle clé dans les organismes vivants.
Que sont les aspartyl protéases ?
Les aspartyl protéases sont un type d'enzymes cassant les protéines. Ils ont deux aspartates hautement conservés dans le site actif, et ils sont actifs de manière optimale à pH acide. Ces protéases clivent les liaisons dipeptidiques qui ont des résidus hydrophobes ainsi qu'un groupe bêta-méthylène. Le mécanisme catalytique de l'aspartyl protéase est un mécanisme acide-base. Cela implique la coordination d'une molécule d'eau avec deux résidus d'aspartate. Un aspartate active la molécule d'eau en éliminant un proton. Cela permet à l'eau d'effectuer une attaque nucléophile sur le carbone carbonyle du substrat. En conséquence, il génère un intermédiaire oxyanion tétraédrique qui est stabilisé par des liaisons hydrogène avec le second résidu aspartate. Le réarrangement de cet intermédiaire est responsable de la scission du peptide en deux produits peptidiques.
Figure 01: Aspartyl Protéase
Il existe cinq superfamilles de protéases aspartiques: Clan AA qui est une famille, Clan AC, qui est une famille signal peptidase II, Clan AD, qui est une famille préséniline, Clan AE, qui est une famille GPR endopeptidase, et Clan AF, qui est une famille omptine.
Que sont les protéases à cystéine ?
Les protéases à cystéine sont un groupe d'enzymes hydrolases qui dégradent les protéines. Ils montrent un mécanisme catalytique qui implique un thiol de cystéine nucléophile dans une triade ou dyade catalytique. La première étape du mécanisme catalytique des protéases à cystéine est la déprotonation. Le groupe thiol est déprotoné dans le site actif de l'enzyme par un acide aminé adjacent tel que l'histidine, qui a une chaîne latérale basique. L'étape suivante est l'attaque nucléophile par le soufre anionique déprotoné de la cystéine sur le substrat. Ici, le fragment du substrat se libère avec une amine et le résidu histidine dans la protéase restaure sa forme déprotonée. Il en résulte la formation de l'intermédiaire thioester du substrat, reliant la nouvelle terminaison carboxy au thiol de cystéine. La liaison thioester s'hydrolyse pour générer une fraction acide carboxylique sur le fragment de substrat restant.
Figure 02: Cystéine Protéase
Les protéases à cystéine jouent de multiples rôles dans la physiologie et le développement. Chez les plantes, ils jouent un rôle important dans la croissance, le développement, l'accumulation et la mobilisation des protéines de stockage. Chez l'homme, ils jouent un rôle important dans la sénescence et l'apoptose, les réponses immunitaires, le traitement des prohormones et le remodelage de la matrice extracellulaire pour le développement des cônes.
Que sont les sérine protéases ?
Les protéases à sérine sont également un groupe d'enzymes protéolytiques qui clivent les liaisons peptidiques dans les protéines. La sérine sert d'acide aminé nucléophile sur le site actif de l'enzyme. Ceux-ci sont présents à la fois chez les eucaryotes et les procaryotes. Les sérine protéases sont généralement divisées en différentes catégories par une structure distinctive qui se compose de deux domaines en tonneau bêta convergeant au niveau du site catalytique actif et également en fonction de leur spécificité de substrat. Ils ressemblent à la trypsine, à la chymotrypsine, à la thrombine, à l'élastase et à la subtilisine.
Figure 03: Sérine Protéase
Les protéases de type trypsine clivent les liaisons peptidiques en suivant un acide aminé chargé positivement tel que la lysine ou l'arginine. Ils sont spécifiques aux résidus chargés négativement tels que l'acide aspartique ou l'acide glutamique. Les protéases de type chymotrypsine sont plus hydrophobes. Leur spécificité réside dans les grands résidus hydrophobes tels que la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine. Les protéases de type thrombine comprennent la thrombine, qui est un plasminogène activant les tissus, et la plasmine. Ceux-ci aident à la coagulation du sang et à la digestion ainsi qu'à la physiopathologie des maladies neurodégénératives. Les protéases de type élastase préfèrent les résidus tels que l'alanine, la glycine et la valine. Les protéases de type subtilisine comprennent la sérine chez les procaryotes. Il partage un mécanisme catalytique utilisant une triade catalytique afin de créer une sérine nucléophile. La régulation de l'activité de la sérine protéase nécessite une activation initiale de la protéase et la sécrétion d'inhibiteurs.
Quelles sont les similitudes entre l'aspartyl cystéine et les protéases à sérine ?
- Les protéases aspartyl, cystéine et sérine catalysent la dégradation des protéines par clivage des liaisons peptidiques.
- Les mécanismes sont similaires où les résidus du site actif attaquent les liaisons peptidiques provoquant leur rupture.
- Tous contiennent des nucléophiles.
- Ce sont toutes des protéines.
Quelle est la différence entre l'aspartyl cystéine et la sérine protéase ?
La principale différence entre l'aspartyl cystéine et les sérine protéases dépend de leur groupe fonctionnel, qui agit comme des résidus catalytiques. Dans l'aspartyl protéase, un groupe acide carboxylique agit comme groupe fonctionnel, tandis que dans la cystéine protéase, un groupe thiol ou sulfhydryle agit comme groupe fonctionnel, et dans la sérine protéase, un groupe hydroxyle ou un alcool agit comme groupe fonctionnel.
Les aspartyl protéases ont un site actif aspartate, tandis que les cystéine protéases ont un site actif cystéine. Le résidu du site actif de la sérine protéase est un groupe hydroxyle. Ainsi, c'est aussi une autre différence entre l'aspartyl cystéine et les protéases à sérine. Contrairement aux sérine et cystéine protéases, les aspartyl protéases ne forment pas d'intermédiaire covalent au cours du processus de clivage. Par conséquent, la protéolyse se produit en une seule étape pour les aspartyl protéases.
L'infographie ci-dessous présente les différences entre l'aspartyl cystéine et les protéases à sérine sous forme de tableau pour une comparaison côte à côte.
Résumé - Aspartyl Cysteine vs Serine Proteases
Les protéases sont des enzymes qui catalysent la décomposition des protéines en petits polypeptides ou acides aminés. La principale différence entre l'aspartyl cystéine et les sérine protéases est le groupe fonctionnel qui agit comme leur résidu catalytique. Un groupe acide carboxylique agit comme groupe fonctionnel dans l'aspartyl protéase, tandis qu'un groupe thiol ou sulfhydryle agit comme groupe fonctionnel dans la cystéine protéase. Un groupe hydroxyle ou un alcool agit comme groupe fonctionnel dans la sérine protéase.
