La principale différence entre Km et Vmax est que Km mesure la facilité avec laquelle une enzyme peut être saturée par le substrat, tandis que Vmax est la vitesse maximale à laquelle une enzyme est catalysée lorsqu'elle est saturée par le substrat.
Km peut être décrit comme la concertation du substrat à laquelle la moitié de la vitesse maximale est atteinte. Vmax, d'autre part, peut être décrit comme la vitesse de réaction à l'état où l'enzyme est complètement saturée par le substrat.
Qu'est-ce que le km ?
Km peut être décrit comme la concertation d'un substrat auquel la moitié de la vitesse maximale est atteinte. En d'autres termes, c'est la concentration de substrat qui permet à l'enzyme d'atteindre la moitié de Vmax. Par conséquent, une enzyme ayant un Km élevé montre une faible affinité pour son substrat. Il nécessite également une plus grande concentration du substrat pour atteindre Vmax.
Le terme Km dans l'activité enzymatique est discuté dans la cinétique de Michaelis-Menten. C'est un modèle courant de cinétique enzymatique. Ce modèle porte le nom de la biochimiste allemande Leonor Michaelis et de la médecin canadienne Maud Menten. Ce modèle est exprimé sous forme d'équation.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
Dans l'équation ci-dessus, Vmax est le taux maximal atteint par le système qui se produit à la concentration de substrat saturé pour une concentration d'enzyme donnée. Km est la constante de Michaelis. Si elle est numériquement égale à la concentration en substrat, alors la vitesse de réaction est la moitié de la valeur de Vmax.
De plus, les réactions biochimiques avec un seul substrat sont souvent supposées montrer une cinétique de Michaelis-Menten sans se soucier des hypothèses sous-jacentes de ce modèle.
Qu'est-ce que Vmax ?
Vmax peut être décrit comme la vitesse de réaction à l'état où l'enzyme est complètement saturée par le substrat. Cet état indique que tous les sites de liaison sont constamment réoccupés. En d'autres termes, Vmax est la vitesse de réaction maximale ou la vitesse d'une réaction qui est catalysée par voie enzymatique lors de la saturation de l'enzyme avec son substrat.
Il est important de déterminer le Km et le Vmax pour une certaine activité enzymatique car connaître ces valeurs nous permet de prédire le devenir métabolique du substrat et la quantité relative de substrat qui passera par chaque voie dans différentes conditions. Une valeur inférieure de Vmax indique que l'enzyme fonctionne dans des conditions sous-optimales.
Quelle est la différence entre Km et Vmax ?
Les termes Km et Vmax sont importants en cinétique enzymatique. La principale différence entre Km et Vmax est que Km mesure la facilité avec laquelle l'enzyme peut être saturée par le substrat, tandis que Vmax est la vitesse maximale à laquelle une enzyme est catalysée lorsqu'elle est saturée par le substrat.
Le tableau suivant résume la différence entre Km et Vmax.
Résumé - Km vs Vmax
Km est la concertation du substrat à laquelle la moitié de la vitesse maximale est atteinte. Vmax est la vitesse de réaction à l'état où l'enzyme est complètement saturée par le substrat. le différence clé entre Km et Vmax est que Km mesure la facilité avec laquelle l'enzyme peut être saturée par le substrat, tandis que Vmax est la vitesse maximale à laquelle une enzyme est catalysée lorsque l'enzyme est saturée par le substrat.
