La principale différence entre l'allostérisme positif et négatif est que l'allostérisme positif dans les protéines montre une forte affinité pour les ligands, tandis que l'allostérisme négatif dans les protéines montre une faible affinité pour les ligands.
L'allostérisme ou comportement allostérique est le phénomène dans lequel l'activité d'une protéine peut être altérée en fonction de la liaison de certaines molécules à un site autre que le site actif de la protéine (en particulier dans les enzymes). Un allostérisme positif indique que la liaison d'une molécule effectrice à une enzyme amène l'enzyme à changer sa configuration en une forme active. En revanche, un allosteirsme négatif indique qu'une liaison à une molécule effectrice amène l'enzyme à changer sa configuration d'une forme active à une forme inactive.
Qu'est-ce que l'allostérisme positif ?
L'allostérisme positif est le changement de la configuration d'une protéine (principalement une enzyme) d'une forme inactive à une forme active lors de la liaison d'une molécule effectrice. La molécule effectrice se lie à un site autre que le site actif de l'enzyme; c'est ce qu'on appelle le site allostérique. Ce processus est également connu sous le nom d'activation allostérique.
Un exemple courant d'une telle liaison de molécules effectrices est la liaison d'une molécule d'oxygène avec une molécule d'hémoglobine, qui active la molécule d'hémoglobine pour transporter efficacement l'oxygène vers les cellules. Là, la molécule d'oxygène se lie au fer ferreux d'une molécule d'hème dans la molécule d'hémoglobine. La forme active est connue sous le nom d'oxy-hémoglobine, tandis que la forme inactive est connue sous le nom de désoxy-hémoglobine.
Qu'est-ce que l'allostérisme négatif ?
L'allostérisme négatif est le changement de la configuration d'une enzyme d'une forme active à une forme inactive lors de la liaison d'une molécule effectrice. La molécule effectrice se lie à un site autre que le site actif de l'enzyme; c'est ce qu'on appelle le site allostérique. Ce processus est également connu sous le nom d'inhibition allostérique.
Figure 01: Allostérisme positif et négatif
Au cours de l'allostérisme négatif, la liaison d'un ligand diminue l'affinité de l'enzyme pour le substrat sur les autres sites actifs disponibles pour la liaison au substrat. Un exemple est la liaison du 2, 3-BPG à un site allostérique sur l'hémoglobine, ce qui provoque une diminution de l'affinité pour l'oxygène de toutes les sous-unités.
Quelle est la différence entre l'allostérisme positif et négatif ?
Dans un allostérisme positif, la liaison d'une molécule effectrice à une enzyme amène l'enzyme à changer sa configuration en une forme active, tandis que dans l'allostérisme négatif, la liaison d'une molécule effectrice amène l'enzyme à changer sa configuration d'active formulaire vers le formulaire inactif.le différence clé entre allostérisme positif et négatif est que l'allostérisme positif dans les protéines montre une forte affinité pour les ligands, tandis que l'allostérisme négatif dans les protéines montre une faible affinité pour les ligands. De plus, l'allostérisme positif implique une activation, tandis que l'allostérisme négatif implique une inhibition. La liaison de l'oxygène à l'hémoglobine est un exemple d'allostérisme positif, tandis que la liaison du 2, 3-BPG à l'hémoglobine est un exemple d'allostérisme négatif.
L'infographie suivante présente la différence entre l'allostérisme positif et négatif sous forme de tableau pour une comparaison côte à côte.
Résumé - Allostérisme positif vs négatif
Dans l'allostérisme ou le comportement allostérique, l'activité d'une protéine peut être altérée en fonction de la liaison de certaines molécules à un site autre que le site actif de la protéine (en particulier dans les enzymes). le différence clé entre allostérisme positif et négatif est que l'allostérisme positif dans les protéines montre une forte affinité pour les ligands, tandis que l'allostérisme négatif dans les protéines montre une faible affinité pour les ligands.
