La principale différence entre la dénaturation et l'hydrolyse des protéines est que, dans la dénaturation des protéines, une protéine perd sa structure et sa fonction tridimensionnelles, tandis que dans l'hydrolyse des protéines, les protéines sont principalement converties en leurs acides aminés individuels par des enzymes.
Les protéines sont des macromolécules composées d'acides aminés. Dans une protéine, il y a des centaines ou des milliers d'acides aminés liés les uns aux autres. Afin de former une protéine fonctionnelle, les chaînes polypeptidiques interagissent les unes avec les autres et forment une liaison intramoléculaire pour former la structure tridimensionnelle unique de la protéine. La forme finale de la protéine est la plus énergétiquement favorable et stable. De plus, il est biologiquement actif. Il existe des milliers de liaisons chimiques dans la structure 3D des protéines. Certains facteurs perturbent la structure tridimensionnelle ou la forme finale de la protéine. Par conséquent, la protéine perd sa forme et sa fonction. Nous appelons cela la dénaturation des protéines. L'hydrolyse des protéines décompose la protéine en ses acides aminés individuels. C'est essentiellement fait par des enzymes.
Qu'est-ce que la dénaturation des protéines ?
Les protéines ont leurs formes tridimensionnelles uniques. La structure tridimensionnelle est très importante pour une protéine pour sa fonction spécifique. Cependant, en raison de différentes causes, les protéines peuvent perdre leur forme et leur fonction. Nous appelons ce processus la dénaturation des protéines. Les protéines perdent leur forme lorsque la liaison et l'interaction responsables des structures secondaires et tertiaires de la protéine sont perturbées. Les températures élevées, les changements de pH, certains produits chimiques et l'exposition aux radiations, etc., peuvent dénaturer les protéines. De plus, les protéines peuvent être dénaturées par traitement avec des agents alcalins ou acides, oxydants ou réducteurs, et certains solvants organiques tels que l'éthanol ou l'acétone. L'urée et le chlorure de guanidinium sont les deux dénaturants les plus utilisés.
Figure 01: Dénaturation des protéines
La dénaturation des protéines est irréversible dans des situations extrêmes. Rarement, la structure originale de la protéine dénaturée peut être régénérée. Si la structure primaire et les autres facteurs sont intacts, il existe parfois une possibilité de renaturation (dénaturation inverse).
Qu'est-ce que l'hydrolyse des protéines ?
L'hydrolyse des protéines est la conversion des protéines en acides aminés et en peptides. Il peut être fait enzymatiquement ainsi que chimiquement. Lors de l'hydrolyse, les liaisons entre les acides aminés sont rompues pour former des acides aminés libres. L'hydrolyse des protéines se produit naturellement dans les organismes grâce à des enzymes telles que les protéases pancréatiques, etc. Lorsque nous consommons des aliments riches en protéines, ils sont hydrolysés en petits peptides au cours du processus de digestion par des enzymes.
Figure 02: Hydrolyse des protéines
L'hydrolyse des protéines est importante car elle permet d'isoler les acides aminés individuels. A titre d'exemple, l'histidine peut être isolée des globules rouges. De même, la cystine peut être isolée de l'hydrolyse des cheveux. Dans certains cas, lorsqu'il est nécessaire de quantifier la teneur totale en acides aminés dans un échantillon, plusieurs procédures d'hydrolyse doivent être effectuées. L'hydrolyse acide est la technique la plus courante d'analyse des protéines. De plus, l'hydrolyse alcaline peut également être utilisée pour mesurer le tryptophane. Par conséquent, la méthode de choix pour l'hydrolyse des protéines dépend de leurs sources.
Quelles sont les similitudes entre la dénaturation des protéines et l'hydrolyse ?
- La dénaturation et l'hydrolyse des protéines modifient la structure des protéines.
- La dénaturation précède souvent l'hydrolyse.
- La température et le pH sont deux facteurs communs affectant à la fois la dénaturation et l'hydrolyse.
Quelle est la différence entre la dénaturation des protéines et l'hydrolyse ?
La dénaturation des protéines fait perdre aux protéines leur forme tridimensionnelle tandis que l'hydrolyse des protéines forme des acides aminés et des peptides libres. C'est donc la principale différence entre la dénaturation et l'hydrolyse des protéines. De plus, la dénaturation des protéines se produit en raison de températures élevées, de changements de pH, de certains produits chimiques, etc. L'hydrolyse des protéines peut être effectuée à l'aide d'enzymes et de produits chimiques.
L'infographie ci-dessous présente plus de différences entre la dénaturation des protéines et l'hydrolyse.
Résumé - Dénaturation des protéines vs hydrolyse
La dénaturation des protéines fait référence à la perturbation de la structure secondaire ou tertiaire de la protéine, en particulier la destruction de l'hélice alpha et des feuillets bêta. Cependant, la structure primaire de la protéine demeure même après la dénaturation. L'observation la plus courante lors de la dénaturation d'une protéine est la précipitation ou la coagulation. L'hydrolyse des protéines fait référence à la conversion des protéines en leurs acides aminés et peptides. C'est un processus important lors de l'isolement d'acides aminés individuels. Ainsi, cela résume la différence entre la dénaturation et l'hydrolyse des protéines.
