Différence clé - Trypsine vs Chymotrypsine
La digestion des protéines est un processus très important dans la procédure globale de digestion des organismes vivants. Les protéines complexes sont digérées en ses monomères d'acides aminés et sont absorbées via l'intestin grêle. Les protéines sont essentielles car elles jouent un rôle fonctionnel et structurel majeur dans un organisme. La digestion des protéines se fait via des enzymes digérant les protéines, notamment la trypsine, la chymotrypsine, les peptidases et les protéases. La trypsine est une enzyme digérant les protéines qui clive la liaison peptidique au niveau des acides aminés basiques, notamment la lysine et l'arginine. La chymotrypsine est également une enzyme digérant les protéines qui clive la liaison peptidique au niveau des acides aminés aromatiques tels que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine.le différence clé entre la trypsine et la chymotrypsine est la position de l'acide aminé dans lequel il se clive dans la protéine. La trypsine se clive aux positions basiques des acides aminés alors que la chymotrypsine se clive aux positions des acides aminés aromatiques.
Qu'est-ce que la trypsine ?
La trypsine est une protéine de 23,3 kDa qui appartient à la famille des sérine protéases et ses principaux substrats sont les acides aminés basiques. Ces acides aminés basiques comprennent l'arginine et la lysine. La trypsine a été découverte en 1876 par Kuhne. La trypsine est une protéine globulaire et existe sous sa forme inactive qui est le trypsinogène - zymogène. Le mécanisme d'action de la trypsine est basé sur l'activité de la sérine protéase.
La trypsine clive à l'extrémité C-terminale des acides aminés basiques. Il s'agit d'une réaction d'hydrolyse qui se déroule à un pH de – 8,0 dans l'intestin grêle. L'activation du trypsinogène a lieu par l'élimination de l'hexapeptide terminal et produit la forme active; trypsine. La trypsine active est de deux types principaux; α – trypsine et β-trypsine. Ils diffèrent par leur stabilité thermique et leur structure. Le site actif de la trypsine contient de l'histidine (H63), de l'acide aspartique (D107) et de la sérine (S200).
Figure 01: Trypsine
L'action enzymatique de la trypsine est inhibée par le DFP, l'aprotinine, l'Ag+, la benzamidine et l'EDTA. Les applications de la trypsine comprennent la dissociation des tissus, la trypsinisation dans la culture de cellules animales, la cartographie trypsique, les études de protéines in vitro, les empreintes digitales et les applications de culture tissulaire.
Qu'est-ce que la chymotrypsine ?
La chymotrypsine a un poids moléculaire de 25,6 kDa et appartient à la famille des sérine protéases, et c'est une endopeptidase. La chymotrypsine existe sous sa forme inactive qui est le chymotrypsinogène. La chymotrypsine a été découverte dans les années 1900. La chymotrypsine hydrolyse les liaisons peptidiques au niveau des acides aminés aromatiques. Ces substrats aromatiques comprennent la tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane. Les substrats de cette enzyme sont principalement dans les isomères L et agissent facilement sur les amides et les esters d'acides aminés. Le pH optimal dans lequel agit la chymotrypsine est de 7,8 à 8,0. Il existe deux formes principales de chymotrypsine telles que la chymotrypsine A et la chymotrypsine B et elles diffèrent légèrement par leurs caractéristiques structurelles et protéolytiques. Le site actif de la chymotrypsine contient une triade catalytique et est composé d'histidine (H57), d'acide aspartique (D102) et de sérine (S195).
Figure 02: Chymotrypsine
Les activateurs de la chymotrypsine sont le bromure de cétyltriméthylammonium, le bromure de dodécyltriméthylammonium, le bromure d'hexadécyltriméthylammonium et le bromure de tétrabutylammonium. Les inhibiteurs de la chymotrypsine sont les peptidyl aldéhydes, les acides boroniques et les dérivés coumariniques. La chymotrypsine est utilisée commercialement dans la synthèse peptidique, la cartographie peptidique et l'empreinte peptidique.
Quelles sont les similitudes entre la trypsine et la chymotrypsine ?
- Les deux enzymes sont des protéases à sérine.
- Les deux enzymes coupent les liaisons peptidiques.
- Les deux enzymes agissent dans l'intestin grêle.
- Les deux enzymes existent sous leur forme inactive en tant que zymogènes.
- Les deux enzymes sont composées d'une triade catalytique contenant de l'histidine, de l'acide aspartique et de la sérine dans son site actif.
- Les deux enzymes ont été initialement découvertes et extraites du bétail.
- La production des deux enzymes se fait actuellement par des techniques d'ADN recombinant.
- Les deux enzymes agissent sur un pH basique optimal.
- Les deux enzymes sont utilisées in vitro dans différentes industries.
Quelle est la différence entre la trypsine et la chymotrypsine ?
Trypsine vs Chymotrypsine |
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| La trypsine est une enzyme digérant les protéines qui clive la liaison peptidique au niveau des acides aminés basiques tels que la lysine et l'arginine. | La chymotrypsine, qui est également une enzyme digérant les protéines, clive la liaison peptidique au niveau des acides aminés aromatiques tels que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine. |
| Poids moléculaire | |
| Le poids moléculaire de la trypsine est de 23,3 k Da. | Le poids moléculaire de la chymotrypsine est de 25,6 k Da. |
| Substrats | |
| Les protéines complexes sont digérées en ses monomères d'acides aminés et sont absorbées via l'intestin grêle. | Les substrats d'acides aminés aromatiques tels que la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine agissent sur la chymotrypsine. |
| Forme zymogène de l'enzyme | |
| Le trypsinogène est la forme inactive de la trypsine. | Le chymotrypsinogène est la forme inactive de la chymotrypsine. |
| Activateurs | |
| Les lanthanides sont des activateurs de la trypsine. | Le bromure de cétyltriméthylammonium, le bromure de dodécyltriméthylammonium, le bromure d'hexadécyltriméthylammonium et le bromure de tétrabutylammonium sont des activateurs de la chymotrypsine. |
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Inhibiteurs |
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| DFP, aprotinine, Ag+, Benzamidine et EDTA sont des inhibiteurs de la trypsine. | Les peptidylaldéhydes, les acides boroniques et les dérivés de la coumarine sont des inhibiteurs de la chymotrypsine. |
Résumé - Trypsine vs Chymotrypsine
Les peptides ou enzymes protéolytiques clivent les protéines via l'hydrolyse de la liaison peptidique. La trypsine clive la liaison peptidique au niveau des acides aminés basiques tandis que la chymotrypsine clive la liaison peptidique au niveau des résidus d'acides aminés aromatiques. Les deux enzymes sont des sérine peptidases et agissent dans l'intestin grêle dans un environnement à pH basique. À l'heure actuelle, de nombreuses recherches portent sur la production de trypsine et de chymotrypsine à l'aide de la technologie de l'ADN recombinant en utilisant différentes espèces bactériennes et fongiques car ces enzymes possèdent une valeur industrielle élevée. C'est la différence entre la trypsine et la chymotrypsine.
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