Différence clé - Acides aminés polaires vs non polaires
Les acides aminés peuvent être divisés en deux groupes en fonction de la polarité des acides aminés polaires et des acides aminés non polaires. le différence clé entre les acides aminés polaires et non polaires est que les acides aminés polaires ont une polarité alors que la polarité est absente dans les acides aminés non polaires.
Les acides aminés sont des composés organiques. Un acide aminé est composé d'un groupe amine (-NH2), d'un groupe carboxyle (-COOH), du groupe alkyle comme chaîne latérale (-R) et d'un atome d'hydrogène (-H). Par conséquent, un acide aminé est formé de quatre éléments chimiques de base; C, H, O et N. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines. Les acides aminés peuvent être classés de différentes manières en fonction de la structure, de la synthèse et des propriétés telles que essentielles et non essentielles, polaires et non polaires.
Qu'est-ce que les acides aminés polaires ?
Les acides aminés polaires sont des acides aminés qui ont une polarité. Les acides aminés polaires peuvent être trouvés en trois types: acides aminés neutres, acides aminés chargés positivement et acides aminés chargés négativement. Les acides aminés polaires sans charge n'ont pas de charge sur le groupe "R" (chaîne latérale). Ces acides aminés participent à la formation de liaisons hydrogène dans les molécules de protéines. Par exemple, les acides aminés de ce groupe sont la sérine, la thréonine, la tyrosine, la cystéine, la glutamine et l'asparagine.
Figure 01: Classification des acides aminés
Les acides aminés polaires avec une charge positive contiennent plus de groupes amino que de groupes carboxyliques. Ensuite, l'acide aminé devient plus basique. Ces acides aminés ont la charge positive sur le groupe "R". Les exemples pour cette catégorie incluent la lysine, l'arginine et l'histidine.
Les acides aminés polaires avec une charge négative ont plus de groupes carboxyle que les groupes amine. Ensuite, l'acide aminé devient plus acide. La charge négative de ces acides aminés se trouve dans le groupe "R". Des exemples de ce groupe comprennent l'acide aspartique et l'acide glutamique.
Que sont les acides aminés non polaires ?
Les acides aminés non polaires sont des acides aminés sans polarité. En effet, ces acides aminés ont un nombre égal de groupes acide carboxylique et de groupes amine. Cela donne à ces acides aminés non polaires une charge neutre. Ils n'ont pas de frais sur le groupe "R".
Les acides aminés non polaires sont hydrophobes. Des exemples d'acides aminés non polaires comprennent l'alanine, la valine, la leucine, l'isoleucine, la phénylalanine, la glycine, le tryptophane, la méthionine et la proline.
Quelle est la différence entre les acides aminés polaires et non polaires ?
Polar vs Acides aminés non polaires |
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| Les acides aminés polaires sont des acides aminés qui ont une polarité. | Les acides aminés non polaires sont des acides aminés sans polarité. |
| Polarité | |
| La polarité est présente dans les acides aminés polaires. | La polarité est absente dans les acides aminés non polaires. |
| Hydrophobicité | |
| Les acides aminés polaires sont hydrophiles. | Les acides aminés non polaires sont hydrophobes. |
| Exemples | |
| Des exemples d'acides aminés polaires incluent la sérine, la lysine et l'acide aspartique. | Alanine, valine, leucine, isoleucine, phénylalanine, glycine, tryptophane, méthionine, proline. |
Résumé - Acides aminés polaires vs non polaires
Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines. Il existe plusieurs manières de regrouper les acides aminés en fonction de leur structure et de leurs propriétés. Les acides aminés polaires et les acides aminés non polaires sont classés en fonction de la polarité de l'acide aminé. La différence entre les acides aminés polaires et non polaires est que les acides aminés polaires ont une polarité alors que la polarité est absente dans les acides aminés non polaires.
