La principale différence entre les hélices alpha et bêta repose sur le type de liaison hydrogène qu'elles forment lors du développement de ces structures. Les hélices alpha forment des liaisons hydrogène intra-moléculaires tandis que les hélices bêta forment des liaisons hydrogène inter-moléculaires.
Les protéines complexes ont quatre niveaux d'organisation structurelle: primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. Les structures secondaires des protéines forment les chaînes peptidiques dans différentes orientations. Les chaînes peptidiques sont constituées de séquences d'acides aminés liées par des liaisons peptidiques. Par conséquent, il existe deux structures secondaires principales dans les protéines, à savoir l'hélice alpha et l'hélice bêta. En outre, il existe d'autres structures secondaires appelées structures de virage bêta et en épingle à cheveux. Cet article se concentre principalement sur la différence entre l'hélice alpha et bêta.
Qu'est-ce qu'Alpha Helix ?
Les protéines ont quatre niveaux structurels d'organisation. Parmi celles-ci, l'hélice alpha est la structure secondaire la plus courante des protéines. Et, cette structure apparaît comme une tige enroulée autour d'un axe central. De plus, l'hélice alpha est une hélice à droite. Cependant, des hélices gauchères pourraient également être présentes. Ici, les liaisons peptidiques se forment de l'amino-terminal au carboxy-terminal. Les acides aminés se lient les uns aux autres via ces liaisons peptidiques. Les liaisons hydrogène intra-moléculaires sont la principale cause de la formation de l'hélice alpha.
Figure 01: Alpha Helix
L'arrangement de l'hélice alpha dépend de la nature hydrophile et hydrophobe de la protéine. Si la séquence d'acides aminés consiste en un nombre élevé de groupes hydrophiles R (variables), les groupes R s'orientent vers la phase aqueuse. Si les groupes variables sont hydrophobes, ils feront saillie vers la phase hydrophobe de l'environnement. Dans les deux scénarios, les groupes R semblent s'étendre hors de la structure hélicoïdale. En raison de ces caractéristiques structurelles, l'hélice alpha est plus résistante aux mutations. Ainsi, la présence de liaisons hydrogène stabilise la structure de l'hélice alpha. Il y a en moyenne 3,6 résidus par tour dans une hélice alpha car il faut 3,6 résidus pour que les liaisons hydrogène se développent. Certaines protéines structurelles comme le collagène et la kératine sont riches en hélices alpha.
Qu'est-ce que Beta Helix ?
Une hélice bêta est la deuxième structure secondaire la plus courante d'une protéine. Bien qu'elle ne soit pas aussi courante que l'hélice alpha, la présence d'hélices bêta joue également un rôle majeur dans la structure des protéines. La formation de l'hélice bêta se fait par l'intermédiaire de deux feuillets bêta disposés soit de manière parallèle, soit de manière anti-parallèle. Ces feuilles forment alors une structure hélicoïdale. Les liaisons hydrogène intermoléculaires entre deux brins de feuille aident à la formation d'une hélice bêta.
Figure 02: Beta Helix
Les hélices bêta peuvent être à la fois droitières ou gauchers en fonction de leurs schémas de liaison. Lors de la formation d'une hélice bêta, les groupes variables des deux feuillets bêta s'arrangeront dans le noyau de l'hélice. Par conséquent, la majorité des groupes formant des feuillets bêta ont des fonctions hydrophobes.
Contrairement à l'hélice alpha, 17 résidus forment un tour dans les hélices bêta. Les ions métalliques ont la capacité d'activer la formation d'hélice bêta. Semblable à l'hélice alpha, les liaisons hydrogène soutiennent le maintien de la structure de l'hélice bêta. L'enzyme anhydrase carbonique et la pectate lyase sont deux protéines riches en hélices bêta.
Quelles sont les similitudes entre Alpha et Beta Helix ?
- Alpha et Beta Helix sont deux structures secondaires de protéines.
- Les acides aminés sont les monomères des deux structures secondaires.
- De plus, les constituants chimiques des hélices alpha et bêta sont le carbone, l'hydrogène, l'oxygène, l'azote et le soufre.
- En outre, les deux structures secondaires se transforment en une organisation de niveau supérieur.
- De plus, les deux sont stabilisés par des liaisons hydrogène.
- Dans les deux structures, l'hydrophobicité est déterminée par la présence des groupes R des acides aminés.
Quelle est la différence entre Alpha et Beta Helix ?
La principale différence entre les hélices alpha et bêta est le type de liaison hydrogène qu'elles présentent. L'hélice alpha montre une liaison hydrogène intra-moléculaire tandis que l'hélice bêta montre une liaison hydrogène inter-moléculaire. De plus, l'hélice alpha forme une hélice droite, tandis que l'hélice bêta peut former des hélices droite et gauche. Donc, c'est aussi une différence significative entre l'hélice alpha et bêta.
De plus, une autre différence entre l'hélice alpha et bêta est que la formation de l'hélice alpha se produit par la torsion de la séquence d'acides aminés, alors que dans la formation de l'hélice bêta, les deux feuillets bêta parallèles ou anti-parallèles sont liés à forment la structure hélicoïdale.
L'info-graphique ci-dessous présente plus d'informations concernant la différence entre l'hélice alpha et bêta.
Résumé – Alpha vs Beta Helix
Les hélices alpha et les hélices bêta sont importantes pour identifier et déduire des structures protéiques complexes. Les deux types sont des structures secondaires de protéines. Cependant, l'hélice alpha est une torsion hélicoïdale de séquences d'acides aminés. En revanche, la formation d'hélice bêta se produit via la liaison hydrogène de feuillets bêta parallèles ou anti-parallèles. De plus, la liaison hydrogène est intra-moléculaire sous forme d'hélice alpha tandis que la liaison hydrogène est intermoléculaire sous forme d'hélice bêta. De plus, ces deux structures ont un groupe R, qui détermine l'hydrophobicité de la protéine. Ainsi, cela résume la différence entre l'hélice alpha et bêta.
