Différence clé - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet
Les hélices alpha et les feuillets plissés bêta sont les deux structures secondaires les plus courantes dans une chaîne polypeptidique. Ces deux composants structurels sont les premières étapes principales du processus de repliement d'une chaîne polypeptidique. La principale différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet réside dans leur structure. ils ont deux formes différentes pour faire un travail spécifique.
Qu'est-ce qu'Alpha Helix ?
Une hélice alpha est une bobine droite de résidus d'acides aminés sur une chaîne polypeptidique. La gamme de résidus d'acides aminés peut varier de 4 à 40 résidus. Les liaisons hydrogène formées entre l'oxygène du groupe C=O sur la bobine supérieure et l'hydrogène du groupe N-H de la bobine inférieure aident à maintenir la bobine ensemble. Une liaison hydrogène est formée tous les quatre résidus d'acides aminés dans la chaîne de la manière ci-dessus. Ce motif uniforme lui donne des caractéristiques définies telles que l'épaisseur de la bobine et il dicte la longueur de chaque tour complet le long de l'axe de l'hélice. La stabilité de la structure de l'hélice alpha dépend de plusieurs facteurs.
O atomes en rouge, atomes N en bleu et liaisons hydrogène en pointillés verts
Qu'est-ce que la feuille plissée Beta ?
La feuille plissée bêta, également connue sous le nom de feuille bêta, est considérée comme la deuxième forme de structure secondaire des protéines. Il contient des brins bêta qui sont reliés latéralement par un minimum de deux ou trois liaisons hydrogène du squelette pour former une feuille plissée torsadée, comme indiqué sur l'image. Un brin bêta est un tronçon de chaîne polypeptidique; sa longueur est généralement égale à 3 à 10 acides aminés, y compris le squelette dans une confirmation étendue.
Fragment de feuillet β antiparallèle à 4 brins d'une structure cristalline de l'enzyme catalase.
a) montrant les liaisons hydrogène antiparallèles (en pointillé) entre les groupes peptidiques NH et CO sur les brins adjacents. Les flèches indiquent la direction de la chaîne et les contours de densité électronique décrivent les atomes non-H. Les atomes O sont des boules rouges, les atomes N sont bleus et les atomes H sont omis pour plus de simplicité. les chaînes latérales ne sont affichées que jusqu'au premier atome C de la chaîne latérale (vert)
b) Vue latérale des deux brins β centraux
Dans les draps plissés bêta, les chaînes polypeptidiques se côtoient. Il porte le nom de «tôle plissée» en raison de l'aspect ondulé de la structure. Ils sont liés entre eux par des liaisons hydrogène. Cette structure permet de former plus de liaisons hydrogène en étirant la chaîne polypeptidique.
Quelle est la différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet ?
Structure de la feuille plissée Alpha Helix et Beta
Alpha Helix:
Dans cette structure, le squelette polypeptidique est étroitement lié autour d'un axe imaginaire sous la forme d'une structure en spirale. Il est également connu sous le nom d'arrangement hélicoïdal de la chaîne peptidique.
La formation de la structure en hélice alpha se produit lorsque les chaînes polypeptidiques sont tordues en spirale. Cela permet à tous les acides aminés de la chaîne de former des liaisons hydrogène (une liaison entre une molécule d'oxygène et une molécule d'hydrogène) entre eux. Les liaisons hydrogène permettent à l'hélice de conserver la forme en spirale et donnent un enroulement serré. Cette forme en spirale rend l'hélice alpha très solide.
Les liaisons hydrogène sont indiquées par les points jaunes.
Drap plissé bêta:
Lorsque deux ou plusieurs fragments de chaîne(s) polypeptidique(s) se chevauchent, formant une rangée de liaisons hydrogène les uns avec les autres, les structures suivantes peuvent être trouvées. Cela peut se produire de deux manières; disposition parallèle et disposition anti-parallèle.
Exemples de structure:
Alpha Helix: les ongles des doigts ou des orteils peuvent être pris comme exemple d'une structure en hélice alpha.
Feuille plissée bêta: la structure des plumes est similaire à la structure de la feuille plissée bêta.
Caractéristiques de la structure:
Alpha Helix: dans la structure de l'hélice alpha, il y a 3,6 acides aminés par tour d'hélice. Toutes les liaisons peptidiques sont trans et planes, et les groupes N-H dans les liaisons peptidiques pointent dans la même direction, qui est approximativement parallèle à l'axe de l'hélice. Les groupes C=O de toutes les liaisons peptidiques pointent dans la direction opposée et sont parallèles à l'axe de l'hélice. Le groupe C=O de chaque liaison peptidique est lié au groupe N-H de la liaison peptidique formant une liaison hydrogène. Tous les groupes R- sont pointés vers l'extérieur de l'hélice.
Feuille plissée bêta: chaque liaison peptidique dans la feuille plissée bêta est plane et a la conformation trans. Les groupes C=O et N-H des liaisons peptidiques des chaînes adjacentes sont dans le même plan et pointent l'un vers l'autre en formant une liaison hydrogène entre eux. Tous les groupes R- dans n'importe quelle chaîne peuvent alternativement apparaître au-dessus et au-dessous du plan de la feuille.
Définitions:
Structure secondaire: C'est la forme d'une protéine repliable due à la liaison hydrogène entre son squelette amide et les groupes carbonyle.
