Hémoglobine vs Myoglobine
La myoglobine et l'hémoglobine sont des hémoprotéines qui ont la capacité de se lier à l'oxygène moléculaire. Ce sont les premières protéines dont la structure tridimensionnelle a été résolue par cristallographie aux rayons X. Les protéines sont les polymères d'acides aminés, reliés par des liaisons peptidiques. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines. En fonction de leur forme générale, ces protéines sont classées dans les protéines globulaires. Les protéines globulaires ont des formes quelque peu sphériques ou ellipsoïdales. Les différentes propriétés de ces protéines globulaires uniques aident l'organisme à déplacer les molécules d'oxygène entre elles. Le site actif de ces protéines spéciales consiste en une protoporphyrine de fer (II) IX encapsulée dans une poche résistante à l'eau.
Myoglobine
La myoglobine se présente sous la forme d'une protéine monomère dans laquelle la globine entoure un hème. Il agit comme un transporteur secondaire d'oxygène dans le tissu musculaire. Lorsque les cellules musculaires sont en action, elles ont besoin d'une grande quantité d'oxygène. Les cellules musculaires utilisent ces protéines pour accélérer la diffusion de l'oxygène et prendre de l'oxygène pendant les périodes de respiration intense. La structure tertiaire de la myoglobine est similaire à une structure typique de protéine de globule soluble dans l'eau.
La chaîne polypeptidique de la myoglobine a 8 hélices α droites séparées. Chaque molécule de protéine contient un groupe prothétique d'hème et chaque résidu d'hème contient un atome de fer central lié de manière coordonnée. L'oxygène est lié directement à l'atome de fer du groupe prothétique de l'hème.
Hémoglobine
L'hémoglobine se présente sous la forme d'une protéine tétramérique dans laquelle chaque sous-unité est constituée d'une globine entourant un hème. C'est le transporteur d'oxygène à l'échelle du système. Il lie les molécules d'oxygène et est ensuite transporté dans le sang par les globules rouges.
Chez les vertébrés, l'oxygène est diffusé à travers le tissu pulmonaire dans les globules rouges. L'hémoglobine étant un tétramère, elle peut lier quatre molécules d'oxygène à la fois. L'oxygène lié est ensuite distribué dans tout le corps et déchargé des globules rouges vers les cellules respiratoires. L'hémoglobine prend ensuite le dioxyde de carbone et le renvoie dans les poumons. Par conséquent, l'hémoglobine sert à fournir l'oxygène nécessaire au métabolisme cellulaire et élimine le déchet qui en résulte, le dioxyde de carbone.
L'hémoglobine est constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques. L'hémoglobine humaine est composée de deux sous-unités α (alpha) et de deux sous-unités β (bêta). Chaque sous-unité α a 144 résidus et chaque sous-unité β a 146 résidus. Les caractéristiques structurelles des sous-unités α (alpha) et β (bêta) sont similaires à celles de la myoglobine.
Hémoglobine vs Myoglobine
• L'hémoglobine transporte l'oxygène dans le sang tandis que la myoglobine transporte ou stocke l'oxygène dans les muscles.
• La myoglobine est constituée d'une seule chaîne polypeptidique et l'hémoglobine est constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques.
• Contrairement à la myoglobine, la concentration d'hémoglobine dans les globules rouges est très élevée.
• Au début, la myoglobine se lie très facilement aux molécules d'oxygène et finit par se saturer. Ce processus de liaison est très rapide dans la myoglobine que dans l'hémoglobine. L'hémoglobine se lie initialement à l'oxygène avec difficulté.
• La myoglobine se présente sous la forme d'une protéine monomérique tandis que l'hémoglobine se présente sous la forme d'une protéine tétramérique.
• Deux types de chaînes polypeptidiques (deux chaînes α et deux chaînes β) sont présentes dans l'hémoglobine.
• La myoglobine peut lier une molécule d'oxygène, appelée monomère, tandis que l'hémoglobine peut lier quatre molécules d'oxygène, appelées tétramère.
• La myoglobine fixe l'oxygène plus étroitement que l'hémoglobine.
• L'hémoglobine peut lier et décharger à la fois l'oxygène et le dioxyde de carbone, contrairement à la myoglobine.
